典型胞外呼吸细菌的胞内电子转移机制研究进展-生态学报

ＡＣＴＡＥＣＯＬＯＧＩＣＡＳＩＮＩＣＡ

生态学报

Ｖｏｌ．３７，Ｎｏ．８Ａｐｒ．，２０１７

ＤＯＩ：１０．５８４６／ｓｔｘｂ２０１４１２２６２５８１

赵昕宇，何小松，檀文炳，高如泰，席北斗，李丹，张慧．典型胞外呼吸细菌的胞内电子转移机制研究进展．生态学报，２０１７，３７（８）：２５４０⁃２５５０．ＥｃｏｌｏｇｉｃａＳｉｎｉｃａ，２０１７，３７（８）：２５４０⁃２５５０．

ＺｈａｏＸＹ，ＨｅＸＳ，ＴａｎＷＢ，ＧａｏＲＴ，ＸｉＢＤ，ＬｉＤ，ＺｈａｎｇＨ．Ｉｎｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｅｌｅｃｔｒｏｎｔｒａｎｓｆｅｒｍｅｃｈａｎｉｓｍｏｆｔｙｐｉｃａｌｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｒｅｓｐｉｒａｔｏｒｙｂａｃｔｅｒｉａ．Ａｃｔａ

典型胞外呼吸细菌的胞内电子转移机制研究进展

赵昕宇１，２，３，何小松２，３，４，∗，檀文炳２，３，高如泰２，３，席北斗１，２，３，李　丹２，３，张　慧２，３

１北京师范大学水科学研究院，北京　１００８７５

２中国环境科学研究院环境基准与风险评估国家重点实验室，北京　１０００１２３中国环境科学研究院地下水与环境系统创新基地，北京　１０００１２４广东省浩蓝环保水污染治理院士工作站，广州　５１０６３１

摘要：胞外呼吸在污染物的降解转化和微生物产电过程中具有重要作用。微生物进行胞外呼吸时，其电子受体多以固态形式存在于胞外，氧化产生的电子必须通过电子传递链从胞内经细胞周质转移到外膜。Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１与Ｇ．Ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ作为微生物燃料电池中最常用的模式菌株，是现阶段研究最深入和系统的胞外呼吸细菌，其胞内电子传递过程目前研究最为清楚。这两种胞外呼吸细菌的电子传递需多种细胞色素ｃ的参与，Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１位于内膜及周质上的细胞色素ｃ⁃ＣｙｍＡ和ＭｔｒＡ可将电子由内膜上的醌池通过周质到外膜蛋白ＭｔｒＣ和ＯｍｃＡ，ＭｔｒＣ和ＯｍｃＡ接收电子后可直接还原胞外受体，ＴｙｐｅⅡｓｅｃｒｅｔｉｏｎｓｙｓｔｅｍ对外膜蛋白中的ＭｔｒＣ和ＯｍｃＡ起到了转运及定位的作用。而在Ｇ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ中，电子由ＭａｃＡ传递到ＰｐｃＡ，最终由外膜蛋白ＯｍｃＢ、ＯｍｃＥ、ＯｍｃＳ及ＯｍｃＺ接受电子，并在ＴｙｐｅⅣｐｉｌｉ的共同作用下将电子传递到胞外电子受体。本文最后指出目前对Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ与Ｇｅｏｂａｃｔｅｒ胞内电子转移研究尚不清楚的地方提出展望。关键词：胞外呼吸；胞内电子转移；Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ；Ｇｅｏｂａｃｔｅｒ

Ｉｎｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｅｌｅｃｔｒｏｎｔｒａｎｓｆｅｒｍｅｃｈａｎｉｓｍｏｆｔｙｐｉｃａｌｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｒｅｓｐｉｒａｔｏｒｙｂａｃｔｅｒｉａ　

１ＣｏｌｌｅｇｅｏｆＷａｔｅｒＳｃｉｅｎｃｅ，ＢｅｉｊｉｎｇＮｏｒｍａｌＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，Ｂｅｉｊｉｎｇ１００８７５，Ｃｈｉｎａ

ＺＨＡＯＸｉｎｙｕ１，２，３，ＨＥＸｉａｏｓｏｎｇ２，３，４，∗，ＴＡＮＷｅｎｂｉｎｇ２，３，ＧＡＯＲｕｔａｉ２，３，ＸＩＢｅｉｄｏｕ１，２，３，ＬＩＤａｎ２，３，ＺＨＡＮＧＨｕｉ２，３

２ＳｔａｔｅＫｅｙＬａｂｏｒａｔｏｒｙｏｆＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＣｒｉｔｅｒｉａａｎｄＲｉｓｋＡｓｓｅｓｓｍｅｎｔ，ＣｈｉｎｅｓｅＲｅｓｅａｒｃｈＡｃａｄｅｍｙｏｆＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＳｃｉｅｎｃｅｓ，Ｂｅｉｊｉｎｇ１０００１２，Ｃｈｉｎａ４ＣＮＨＯＭＥＬＡＮＤＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＰｒｏｔｅｃｔｉｏｎＷａｔｅｒＰｏｌｌｕｔｉｏｎＧｏｖｅｒｎａｎｃｅＡｃａｄｅｍｉｃｉａｎＷｏｒｋｓｔａｔｉｏｎ，Ｇｕａｎｇｚｈｏｕ５１０６３１，Ｃｈｉｎａ

３ＩｎｎｏｖａｔｉｏｎＢａｓｅｏｆＧｒｏｕｎｄＷａｔｅｒ＆ＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＳｙｓｔｅｍＥｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ，ＣｈｉｎｅｓｅＲｅｓｅａｒｃｈＡｃａｄｅｍｙｏｆＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＳｃｉｅｎｃｅ，Ｂｅｉｊｉｎｇ１０００１２，Ｃｈｉｎａ

Ａｂｓｔｒａｃｔ：ＴｈｅｒｅｄｕｃｔｉｏｎｏｆｈｕｍｕｓａｎｄｍｅｔａｌｓｓｕｃｈａｓＦｅａｎｄＭｎｉｓａｃｈａｌｌｅｎｇｅｆｏｒｍｉｃｒｏｏｒｇａｎｉｓｍｓ，ａｓｔｈｅｓｅｓｕｂｓｔａｎｃｅｓｈａｖｅｌｏｗｗａｔｅｒｓｏｌｕｂｉｌｉｔｙａｎｄｃａｎｎｏｔｅｎｔｅｒｉｎｔｏｃｅｌｌｅｎｖｅｌｏｐｅｓ．Ｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｅｌｅｃｔｒｏｎｔｒａｎｓｆｅｒｉｓｄｅｆｉｎｅｄａｓｔｈｅｐｒｏｃｅｓｓｔｈｒｏｕｇｈｗｈｉｃｈｅｌｅｃｔｒｏｎｓｄｅｒｉｖｅｄｆｒｏｍｔｈｅｏｘｉｄａｔｉｏｎｏｆｅｌｅｃｔｒｏｎｄｏｎｏｒｓａｒｅｔｒａｎｓｆｅｒｒｅｄｆｒｏｍｔｈｅｉｎｎｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｔｏｔｈｅｏｕｔｅｒｍｏｓｔｆｒｅｑｕｅｎｔｌｙｕｓｅｄｏｒｇａｎｉｓｍｓｆｏｒｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｒｅｓｐｉｒａｔｏｒｙｂａｃｔｅｒｉａｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔｓｂｅｃａｕｓｅｔｈｅｙｈａｖｅｄｅｖｅｌｏｐｅｄｅｌｅｃｔｒｏｎｍｅｍｂｒａｎｅｏｆｔｈｅｃｅｌｌｔｏｒｅｄｕｃｅａｎｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｔｅｒｍｉｎａｌｅｌｅｃｔｒｏｎａｃｃｅｐｔｏｒ．Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１ａｎｄＧ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓａｒｅｔｈｅｔｒａｎｓｆｅｒｓｔｒａｔｅｇｉｅｓｔｈａｔｒｅｑｕｉｒｅｍｕｔｉｈｅｍｅｃ⁃ｔｙｐｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓ（ｃ⁃Ｃｙｔｓ）．ＩｎＳ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１，ｍｕｌｔｉｈｅｍｅｃ⁃Ｃｙｔｓ，ＣｙｍＡ，ａｎｄＭｔｒＡａｒｅｂｅｌｉｅｖｅｄｔｏｔｒａｎｓｆｅｒｅｌｅｃｔｒｏｎｓｆｒｏｍｔｈｅｉｎｎｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｑｕｎｉｏｎｅ／ｑｕｉｎｏｌｐｏｏｌｔｈｒｏｕｇｈｔｈｅｐｅｒｉｐｌａｓｍｔｏｔｈｅｏｕｔｅｒｍｅｍｂｒａｎｅ（ＯｍｃＡ，ＭｔｒＣ）．ＴｈｅＴｙｐｅⅡｓｅｃｒｅｔｉｏｎｓｙｓｔｅｍｏｆＳ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１ｗａｓｄｕｅｔｏｔｈｅｄｉｒｅｃｔｉｎｖｏｌｖｅｍｅｎｔｏｆ

基金项目：国家杰出青年科学基金项目（５１３２５８０４）；国家自然科学青年基金项目（５１４０８５７３）收稿日期：２０１４⁃１２⁃２６；　　网络出版日期：２０１６⁃１０⁃２９∗通讯作者Ｃｏｒｒｅｓｐｏｎｄｉｎｇａｕｔｈｏｒ．Ｅ⁃ｍａｉｌ：ｈｅｘｓ８２＠１２６．ｃｏｍ

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　８期　　　赵昕宇　等：典型胞外呼吸细菌的胞内电子转移机制研究进展　２５４１

ｔｒａｎｓｌｏｃａｔｉｏｎｏｆＭｔｒＣａｎｄＯｍｃＡｔｏｔｈｅｂａｃｔｅｒｉａｌｃｅｌｌｓｕｒｆａｃｅ．Ｔｈｅｄｅｃａｈｅｍｅｃ⁃Ｃｙｔｓ，ＭｔｒＣ，ａｎｄＯｍｃＡｃａｎｄｉｒｅｃｔｌｙｒｅｄｕｃｅｔｈｅｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｅｌｅｃｔｒｏｎａｃｃｅｐｔｏｒｓ．Ｌｉｋｅｗｉｓｅ，ｆｏｒＧ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ，ＭａｃＡｄｅｌｉｖｅｒｅｄｅｌｅｃｔｒｏｎｓｆｒｏｍｔｈｅｉｎｎｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｔｏＰｐｃＡｉｎｐｅｒｉｐｌａｓｍ，ａｎｄＰｐｃＡｓｕｂｓｅｑｕｅｎｔｌｙｔｒａｎｓｆｅｒｒｅｄｅｌｅｃｔｒｏｎｓｔｏｔｈｅＯＭＣｓ（ＯｍｃＢ，ＯｍｃＥ，ＯｍｃＳ，ａｎｄＯｍｃＺ）ａｎｄｒｅｃｅｎｔａｄｖａｎｃｅｓｏｆｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｅｌｅｃｔｒｏｎｔｒａｎｓｆｅｒｍｅｃｈａｎｉｓｍｓｗｉｔｈａｆｏｃｕｓｏｎＳｈｅｗａｎｅｌｌａａｎｄＧｅｏｂａｃｔｅｒ．ＫｅｙＷｏｒｄｓ：ｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｒｅｓｐｉｒａｔｉｏｎ；ｉｎｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｅｌｅｃｔｒｏｎｔｒａｎｓｆｅｒ；Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ；Ｇｅｏｂａｃｔｅｒ

ＴｙｐｅⅣｐｉｌｉｔｈａｔｗｅｒｅｈｙｐｏｔｈｅｓｉｚｅｄｔｏｒｅｌａｙｔｈｅｅｌｅｃｔｒｏｎｓｔｏｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｅｌｅｃｔｒｏｎａｃｃｅｐｔｏｒｓ．Ｔｈｉｓｒｅｖｉｅｗｓｕｍｍａｒｉｚｅｓｔｈｅ

电子转移是新陈代谢的基础，在细胞水平的研究领域中，现如今所了解的电子转移机制有光合作用和呼吸作用。在这两种电子传递链中，水溶性电子受体如氧气、盐、延胡索酸等，可以通过细胞质膜，穿过外膜蛋白或肽聚糖层，接受电子从而完成电子传递过程［１］。胞外呼吸是近年来新发现的微生物能量代谢方式，它是指在厌氧条件下，微生物在胞内彻底氧化有机物释放电子，产生的电子经胞内呼吸链传递到胞外电子受体使其还原并产生能量维持微生物自身的生长过程［２］。这与传统胞内厌氧呼吸不同，胞外电子受体为固体或大分子有机物，无法进入胞内，因此，电子要在多种细胞色素ｃ及功能蛋白作用下，从内膜通过周质空间穿过外膜，传至胞外受体使其还原，并产生能量维持自身的生长［２⁃３］。

胞外呼吸菌在环境中广泛存在，人们已经在土壤、泥炭、污泥、湖泊沉积物、河流沉积物、海洋沉积物以及

水体等环境介质中分离富集出了许多具有胞外呼吸功能的微生物，而且在地球化学循环（碳、氮、硫）、污染物降解以及微生物燃烧料电池方面发挥重要作用［４］。根据胞外电子受体的不同，微生物胞外呼吸菌主要分为腐殖质还原菌、异化金属还原菌和产电微生物［５⁃７］。除了常规微生物，许多极端环境微生物也具有胞外电子传递能力，例如嗜热菌、嗜酸菌、嗜碱菌等［８］。根据对氧气的需求，胞外呼吸菌可分为兼性厌氧菌和严格厌氧菌。其中大部分集中在以下３个门：Ｐｒｏｔｅｏｂａｃｔｅｒｉａ（变形杆菌门）、Ａｃｉｄｏｂａｃｔｅｒｉａ（放线菌门）与Ｆｉｒｍｉｃｕｔｅｓ（厚壁菌门）［４］。已发现的胞外呼吸菌种大多数为革兰氏阴性菌，只有少数为阳性菌。目前报道的胞外呼吸菌的分子生物学技术的不断完善，胞外呼吸菌的资源将会继续不断被发现和丰富。

ＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１与Ｇｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ作为微生物燃料电池中最常用的模式菌株，是迄今为止研究最深入和系统的胞外呼吸细菌［１１］。到目前为止，两种微生物基因组的研究发现在Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１和Ｇ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓＰＣＡ中分别有４２个和１１１个与细胞膜相关的细胞色素ｃ基因［９⁃１０］，但已经确定功能的细胞色素ｃ仅有几种，且大量的基因功能还不完全清楚。尽管这两种功能菌参与电子传递的细胞色素ｃ各不相同，但都可催化化学反应及其相应的电化学性能，使得电子由内膜向胞外的最终电子受体传递，再通过不同的接触机制对胞外电子受体进行还原。本文详细阐述了Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１与Ｇ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ的胞内电子转移机制和参与胞内电子转移细胞色素ｃ的特点及功能，以期对胞内电子转移机制有更全面、深入的理解和认识。１　电子转移过程中的细胞色素ｃ

细胞色素ｃ普遍存在于几乎所有的生物体中，它也是参与胞外电子传递过程的重要蛋白，存在于胞外呼吸菌的内膜、周质及外膜蛋白中，能够介导电子从内膜向外膜的传递［１１］。不同细胞色素ｃ的氨基酸序列各不相同，但它们都至少含有一种或几种亚铁血红素。两个邻近的血红素通过半胱氨酸（Ｃｙｓ）的硫醚键与蛋白部分相结合，从而促进其与氧气结合的能力，其催化作用、电子转移及积累能力取决于与其结合的功能蛋白［１２⁃１３］。多个亚铁血红素基团可还可形成一个连续的“电子导线”，并与蛋白复合形成多亚铁血红素的细胞色素ｃ，而细胞色素ｃ中至少有一个血红素基团与另一个细胞色素ｃ的血红素基团接近，从而完成多个细胞色素ｃ间的长距离的电子传递［１３］。

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数量仅占自然界的极小部分，很多菌的功能机制还不完全清楚。随着研究的不断深入以及微生物分离方法和

２５４２　生　态　学　报　　　３７卷　

２　Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１参与电子传递的细胞色素ｃ

Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１通过质子泵产生电子，电子经脱氢酶（如甲酸脱氢酶或氢化酶）将醌还原为对苯二酚，

对苯二酚在胞内再次被氧化，产生的电子进入周质内可以对可溶性电子受体直接还原（如延胡索酸、盐、三甲胺氧化氮、二甲亚砜、亚硫酸盐及硫代硫酸盐）［１４］。而不能进入胞内的大分子电子受体（如Ｆｅ（Ⅲ）、Ｍｎ（Ⅴ）、Ｃｒ（Ⅵ）及腐殖酸等），需要特殊的电子传递途径将电子传递到胞外。

胞内电子传递过程中的首先是脱氢酶从电子供体脱下电子，传递给醌类中间体。Ｓａｆｆａｒｉｎｉ等［１５］用转座子

ＴＮ５插入突变得到甲基萘醌合成缺陷型的菌株，证明了甲基萘醌是胞内电子传递中的一个必要构件。电子从醌类中间体传递给镶嵌到内膜蛋白的ＣｙｍＡ，再由ＣｙｍＡ传递至周质细胞色素并向外膜蛋白传递（图１），目前发现镶嵌在周质和外膜上的ＭｔｒＡ是这一过程的主要电子受体，ＭｔｒＡ缺失将导致细胞与胞外电子受体之间的电子传递下降９０％以上［１６⁃１８］。而后电子从ＭｔｒＡ向胞外传递，即外膜电子传递。尽管目前关于外膜电子传递的机制还不甚清楚，但有一个共同的认识是，无论是将电子直接传递至不同的电子受体或是传递至可溶性的电子穿梭体，外膜蛋白细胞色素ｃ（ＯＭｃ⁃Ｃｙｔ）在这一过程中扮演着至关重要的角色［１９］。ＭｔｒＢ接受ＭｔｒＡ的电子，并传递给外膜蛋白ＯｍｃＡ和ＭｔｒＣ，后两者通常被认为是Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ胞外电子传递的末端还原酶。

图１　Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１胞内电子转移机制

Ｆｉｇ．１　ＩｎｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｅｌｅｃｔｒｏｎｔｒａｎｓｆｅｒｍｅｃｈａｎｉｓｍｂｙＳ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１

２．１　ＣｙｍＡ

于内膜蛋白，Ｃ端连接４个血红素延伸至周质蛋白中（图１）。ＣｙｍＡ是Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ中起重要呼吸功能的细胞色素，当缺失编码ＣｙｍＡ的基因时，其最终电子受体的还原能力下降了８０％—１００％［２０］。另有研究表明，厌氧条件下，ＣｙｍＡ作为内膜蛋白中醌泵与终端还原酶的电子传递链的中间体，可以对周质蛋白中延胡索酸盐、盐、亚盐、ＤＭＳＯ及外膜蛋白的Ｆｅ（Ⅲ）和Ｍｎ（Ⅴ）进行还原，但仅通过细胞色素ｃ３才可将电子传递到ＭｔｒＡ（图１）［２１⁃２２］。而除去与内膜蛋白相联Ｎ端的ＣｙｍＡ仍保留其还原延胡索酸的能力，却丧失对周质中间体细胞色素ｃ３的还原［２１，２３］。为进一步证明这个结果，以电极作为Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１的电子供体对延胡索酸进行还原，结果表明８５％的电子通过ＣｙｍＡ传递到延胡索酸，仅有１５％通过周质穿梭体传递到ＭｔｒＡ，这不仅说明ＦＲ的氧化还原电势要高于细胞色素ｃ３，而且ＣｙｍＡ⁃ＦＲ⁃ＭｔｒＡ在周质中形成了传递电子的复合体［２３⁃２４］。

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ＣｙｍＡ（ＳＯ＿４５９１）参与Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ的厌氧呼吸过程，含４个血红素，与ＮａｐＣ／ＮｉｒＴ结构类似，其Ｎ端镶嵌

　８期　　　赵昕宇　等：典型胞外呼吸细菌的胞内电子转移机制研究进展　２５４３

２．２　ＭｔｒＡ

编码ＭｔｒＡ的基因为ＳＯ＿１７７７，与编码ＭｔｒＢ（ＳＯ＿１７７６）、ＭｔｒＣ（ＳＯ＿１７７８）和ＯｍｃＡ（ＳＯ＿１７７９）的基因位于同一基因群。ＭｔｒＡ位于周质蛋白中，含有１０个血红素，在胞外电子受体的电子传递过程中起主要作用［１８］。将缺失ｍｔｒＡ的突变菌株与野生菌株相比，突变菌株对柠檬酸铁及金属氧化物（Ｆｅ和Ｍｎ）的还原能力大大减弱，而对延胡索酸盐、盐、亚盐、ＤＭＳＯ、ＴＭＡＯ及硫代硫酸盐的还原没有影响，说明ＭｔｒＡ是胞外电子传递过程中必要的特异蛋白［１６］。但ＭｔｒＡ位于周质内，并不能与胞外电子受体直接接触，因此，电子要通过周质蛋白应传递到ＭｔｒＢ。ＭｔｒＢ是一种不含血红素的跨外膜蛋白，作为保护鞘参与了ＭｔｒＡ和ＭｔｒＣ之间的电子传递，并促进ＯｍｃＡ和ＯｍｃＢ在ＭＲ⁃１内的转移和定位，是金属氧化物还原过程中不可缺少的重要蛋白［１７］。但ＭｔｒＢ如何将电子转移到外膜的过程尚不清楚。２．３　ＭｔｒＣ和ＯｍｃＡ

与ＭｔｒＡ相同，缺失编码ｏｍｃＡ或ｍｔｒＣ基因的突变体对可溶性电子受体的还原并无影响，但对胞外金属氧化物（Ｆｅ和Ｍｎ）还原能力显著下降，与野生菌株相比分别降低了４５％和７５％［２７］。ＭｔｒＣ和ＯｍｃＡ都具有向胞外传递电子转移的能力，但在Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ的电子传递过程中ＭｔｒＣ要起到更主要的作用［２８⁃２９］。这一结果被Ｊｉｍｍｙ等［３０］再次证明：在柠檬酸铁中培养缺失ｍｔｒＣ的突变菌株，发现其还原能力要明显低于缺失ｏｍｃＡ的突变菌株，证实ＭｔｒＣ是柠檬酸铁的主要还原酶。这主要是由于：（１）ＭｔｒＣ稳定态的浓度要高于ＯｍｃＡ；（２）插入失活的ＯｍｃＡ会导致ＭｔｒＣ含量的增加，反之不成立；（３）ＯｍｃＡ与ＭｔｒＣ在动力学方面的行为模式不同；（４）ＭｔｒＣ是ＯｍｃＡ发挥功能的必要条件。此研究也首次证明，ＯｍｃＡ与ＭｔｒＣ是ＭＲ⁃１中唯一能够将电子转移到Ｆｅ（Ⅲ）的细胞色素［３０］。

缺失ｍｔｒＣ的突变体其外膜上细胞色素ｃ的含量不足野生菌株的１５％，说明ｍｔｒＣ对外膜其它细胞色素ｃＭｔｒＣ和ＯｍｃＡ是位于外膜蛋白的脂蛋白，各含１０个血红素［２５⁃２６］，可将电子直接转移到胞外电子受体。

的合成起到一定作用。对于缺失ＯｍｃＡ的突变菌株，ＭｔｒＣ仍可在胞质内合成ＯｍｃＡ，但不能使其转移到外膜［３１］。为了进一步说明ＯｍｃＡ和ＭｔｒＣ在电子传递过程中的作用及关系，Ｌｉａｎｇ等［１１］将两个多血红素细胞色素ｃ从野生菌株中分离纯化后合成复合蛋白，由于复合体中ＭｔｒＣ∶ＯｍｃＡ为１∶２，也就是说外膜蛋白中至少含有３０个血红素，ＯｍｃＡ和ＭｔｒＣ复合体柠檬酸铁的还原能力要远远高于其中任意单个蛋白，ＯｍｃＡ和ＭｔｒＣ在ＭＲ⁃１的外膜蛋白中紧密结合成了一个稳定的蛋白复合物并在电子传递途径中发挥了重要作用。

ＯｍｃＡ和ＭｔｒＣ对不同电子受体的还原具有特异性，Ｓｈｉ等［１１］将胞外电子受体Ｖ（Ⅴ）、Ｕ（Ⅵ）及Ｓｅ（Ⅵ）作

为Ｆｅ（Ⅲ）还原的竞争性底物，仅有Ｖ（Ⅴ）与Ｆｅ（Ⅲ）为共同的胞外电子受体时，Ｆｅ（Ⅲ）的还原效率会明显降低，而Ｕ（Ⅵ）和Ｓｅ（Ⅵ）对Ｆｅ（Ⅲ）的还原并无显著影响，因此在ＯｍｃＡ和ＭｔｒＣ对Ｕ（Ⅵ）及Ｓｅ（Ⅵ）的还原并不起主要作用。２．４　Ｔ２ＳＳ

Ｔ２ＳＳ（ＴｙｐｅⅡｓｅｃｒｅｔｉｏｎｓｙｓｔｅｍ）是Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ的蛋白分泌系统，在胞外电子传递中也起到十分重要的作

用（图１）。Ｔ２ＳＳ由多种蛋白组成，如ＧｓｐＤ、ＧｓｐＥ与ＧｓｐＧ［３２］。研究表明，插入失活的ｇｓｐＥ的突变体对ＦｅＳｈｉ［３４］首次证明了Ｔ２ＳＳ在ＭｔｒＣ与ＯｍｃＡ的转移中起到了直接作用，缺失编码Ｔ２ＳＳ的基因丧失了培养基中Ｓ．

（Ⅲ）或Ｍｎ（Ⅴ）的还原能力减弱，这也是首次证明了Ｔ２ＳＳ参与了金属氧化物（Ｆｅ和Ｍｎ）的还原［３３］。随后ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓ释放ＭｔｒＣ和ＯｍｃＡ的能力；并且缺失Ｔ２ＳＳ的Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１突变体与缺失ｍｔｒＣ／ｏｍｃＡ突变体有相似的表型，导致其突变体在生物电池中的产电能力下降［３５］。ＭｔｒＣ和ＯｍｃＡ向外膜转移的顺序为［３４］：（１）在胞质内合成；（２）通过Ｓｅｃ途径跨过内膜；（３）在周质内成熟；（４）通过Ｔ２ＳＳ转移到外膜。２．５　电子转移模块

对于Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１，单个基因或多个基因（ｃｙｍＡ或ｍｔｒＡＢＣ）的敲除并不完全使电流消失，说明在电子传递过程中还存在其它可以代替上述蛋白的结构。基因组分析表明编码ＭｔｒＡＢＣ的一系列同族蛋白在相同的操纵子上可编码。其中ＭｔｒＡ的同族蛋白包括ＭｔｒＤ、ＤｍｓＥ与ＳＯ４３６０；ＭｔｒＣ的同族蛋白为ＯｍｃＡ和ＭｔｒＦ；

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２５４４　生　态　学　报　　　３７卷　

ＭｔｒＢ有３个同族蛋白分为ＭｔｒＥ、ｄｍｓＦ与ＳＯ４３５９。这些同族蛋白组成的电子转移模块也可将电子从醌池转辅基细胞色素（ＭｔｒＦ）进行了Ｘ射线晶体结构解析。根据这个结构模型，可以研究不同类型的胞内电子传递或解析可能的胞内电子传递发生机制。ＭｔｒＦ晶体结构的解析第一次确定了１０个血红素的空间排布构型，其中血红素以一种独特的交叉构型贯穿在４个结构域（ＤｏｍａｉｎｓＩ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ）中［３７］。这个结构可以为人们提供分子水平研究的可能性，用于分析胞外呼吸菌如何还原不溶性底物（如矿物）、可溶性底物（如黄素）以及与细胞表面不同氧化还原细胞色素终端之间形成的电子传递链［３７］。

通过其不同基因缺失的突变体对柠檬酸铁的还原可知，在ＭｔｒＡ和ＯｍｃＡ存在的条件下，ＭｔｒＤ促进了电

移到胞外的电子受体，但其发挥的作用各不相同［３６］。目前已经对其中外膜电子传递通道中的一种十血红素

子的传递，而ＳＯ４３６０在电子传递过程中的贡献较少，也就是说在功能上，ＭｔｒＡ的同族蛋白可取代ＭｔｒＡ，其还原柠檬酸铁的顺序为ＭｔｒＤ＞ＤｍｓＥ＞＞ＳＯ４３６０。缺失ｍｔｒＦ的突变菌株对柠檬酸铁的还原量与野生菌株相差不大，但对黄素及可溶性电子受体的还原能力要强于ＯｍｃＡ和ＭｔｒＣ，而ＭｔｒＥ在功上可替代ＭｔｒＢ。ＭｔｒＤＥＦ在Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ中形成了与ＭｔｒＣＢＡ重叠或交叉的呼吸网络，对Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ的极端厌氧呼吸过程而言也起到至关重要的作用［３６］。

Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ中最主要的电子传递模块是ＭｔｒＣＡＢ，由基因ｏｍｃＡ⁃ｍｔｒＣＡＢ编码，位于外膜的细胞色素ｃ（ＭｔｒＣ

与ＯｍｃＡ）可将电子直接传递到胞外受体，但由于外膜的宽度为４０Å，ＭｔｒＡ和ＭｔｒＣ位于外膜的两侧，电子无法从内膜直接传递到外膜，需要通过中间体传递电子ＭｔｒＢ来完成内膜与外膜间的电子传递［３８］。Ｒｉｃｈａｒｄ等［３９］还提出了一种外膜蛋白组成的电子传递通道复合体的分子结构，由ＭｔｒＣ、ＯｍｃＡ、ＭｔｒＡ及ＭｔｒＢ构成，其中ＭｔｒＡ是基于两个五血红素辅基ＮｒｆＢ单体末端相连组成的［４０］，ＭｔｒＣ和ＭｔｒＡ嵌入孔蛋白的深度是未知的。目前实验方法还无法研究蛋白内沿着血红素组成的通道进行的电子传递过程，而高性能计算则可以从分子水平解析血红素分子之间电子传递的热力学和动力学性质［４１］。采用这些蛋白组成独特的分子机器进行长距离的电子传输，转移电子的距离可以超过１００Å，这对于生物纳米技术设备的设计具有显而易见的科学意义。３　Ｇ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ中参与电子转移的细胞色素ｃ

胞外受体，而Ｇｅｏｂａｃｔｅｒ则需要与胞外受体直接接触才可使其还原［４２⁃４４］。二者胞内细胞色素ｃ种类与功能也各不相同，Ｇ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ的细胞色素ｃ中含有１００多个基因，并产生大量的细胞色素ｃ，远多于Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓ中［４６］），以及位于外膜蛋白的ＯＭＣｓ（包括ＯｍｃＢ、ＯｍｃＥ、ＯｍｃＳ及ＯｍｃＺ）（图２）［４７］。图２比较了Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ３．１　ＭａｃＡ和ＰｐｃＡ

ＭＲ⁃１和Ｇ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ胞外电子传递链的组成。

ＭＲ⁃１［１０］。其中参与胞外电子传递细胞色素ｃ包括ＭａｃＡ（位于内膜表面与胞质相连［４５］）、ＰｐｃＡ（存在胞质

Ｇｅｏｂａｃｔｅｒ的电子传递机制与Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ存在较大差异，Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ可产生电子穿梭体将电子间接传递到

递到胞外的电子受体。ＭａｃＡ的分子量为３５ｋＤａ［４５］。Ｘ⁃射线衍射对ＭａｃＡ三维结构分析结果显示，它主要包含两个球状结构，其中各含一个亚铁血红素基团［４２］。由于ＭａｃＡ表面带正电荷，可与细胞质膜中带负电荷的表面紧密相联，并通过ＰｐｃＡ将电子传递到外膜蛋白。基因ｍａｃＡ在Ｆｅ（Ⅲ）作为最终电子受体时的表达能力要明显高于延胡索酸［４５］。与野生菌株相比，缺失ｍａｃＡ对氧化应激反应并无影响，而其还原Ｆｅ（Ⅲ）的能力明显降低，说明ＭａｃＡ是调节电子向Ｆｅ（Ⅲ）传递的主要蛋白。然而，随后的研究中表明，缺失ｍａｃＡ的突变体并不能使电流完全消使，但ｏｍｃＢ的反转录及蛋白质水平明显降低［４８］，并且ｏｍｃＢ的反式表达使缺失ｍａｃＡ的突变体对Ｆｅ（Ⅲ）的还原速率与ｏｍｃＢ的表达成正相关。也就是说，ＭａｃＡ并不直接参与电子传递的过程，而是通过对ｏｍｃＢ的表达间接影响胞外受体的还原能力［４８］。而在近年来的研究中表明，ＭａｃＡ除可间接参与电子传递过程外，它与细菌细胞色素ｃ的过氧化物酶也具有高度的相似性，说明ＭａｃＡ还是Ｇｅｏｂａｃｔｅｒ在氧过量而发生中毒时可自身解毒的必要蛋白［４９］。

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ＭａｃＡ和ＰｐｃＡ是位于周质内的两个细胞色素ｃ，它们将细胞色素的内膜与外膜相联，可使电子从周质传

　８期　　　赵昕宇　等：典型胞外呼吸细菌的胞内电子转移机制研究进展　２５４５

图２　Ｇ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ胞内电子转移机制

Ｆｉｇ．２　ＩｎｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｅｌｅｃｔｒｏｎｔｒａｎｓｆｅｒｍｅｃｈａｎｉｓｍｂｙＧ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ

序列与硫还原单胞菌中含３个血红素的细胞色素ｃ７紧密相联［４６］。缺失ｐｐｃＡ的突变体对延胡索酸还原影响并不显著，而对Ｆｅ（Ⅲ）、ＡＱＤＳ及Ｕ（Ⅵ）的还原速率明显降低，因此ＰｐｃＡ作为周质中的电子载体，可将电子传递到外膜蛋白的最终还原电子受体如Ｆｅ（Ⅲ）还原酶、腐殖质、ＡＱＤＳ及金属氧化物（Ｆｅ和Ｍｎ）。ＰｐｃＡ的４个同源蛋白也位于周质内，分别为ＰｐｃＢ、ＰｐｃＣ、ＰｐｃＤ及ＰｐｃＥ，与ＰｐｃＡ氨基酸序列的相似度分别为７７％、６２％、５７％和６５％［４６］。在缺失ｐｐｃＡ时，ＰｐｃＢ⁃Ｅ的含量增多，可部分补偿ＰｐｃＡ的缺失。而缺失ｐｐｃＢ⁃Ｅ，ＰｐｃＡ３．２　ＯｍｃＢ

含量也会增多，而且其还原可溶性Ｆｅ（Ⅲ）的量要高于野生菌株，说明ＰｐｃＡ是周质中最有效的电子载体［４６］。

ＰｐｃＡ位于周质内，分子量为９．６ｋＤａ，包含３个血红素和１个疏水信号肽，等电点为９．５，其Ｎ端的氨基酸

这一观点，微阵列分析表明ｏｍｃＢ的反转录水平与它在Ｆｅ（Ⅲ）氧化物及柠檬酸铁的生长程度类似，说明两种受体分别被还原时，ＯｍｃＢ蛋白的含量相当［５１］。这种高分子量的细胞色素ｃ具有１２个可与亚铁血红素结合的位点，其Ｎ端含有１０个氨基酸脂蛋白信号肽，位于外膜蛋白，部分暴露于胞外空间。ＯｍｃＣ是ＯｍｃＢ唯一的同源蛋白，二者相似度为７３％，但它并不参与Ｆｅ（Ⅲ）和Ｍｎ（Ⅴ）的还原［５０］。缺失ｏｍｃＢ的突变体对可溶性Ｆｅ（Ⅲ）和Ｆｅ（Ⅲ）氧化物的还原能力都大大降低，说明电子传递从周质到ＯｍｃＢ的传递过程是Ｆｅ（Ⅲ）还原的重要途径，但对Ｍｎ（Ⅴ）的还原并无影响，也就是说，电子从胞内转移递到Ｍｎ（Ⅴ）还可能存在多种其它３．３　ＯｍｃＳ和ＯｍｃＥ

（Ⅲ）氧化物的还原能力，但对可溶性电子受体及柠檬酸铁的还原并无影响，因此缺失这两种蛋白并不影响电流的产生［２８］。

ＯｍｃＳ是硫还原单胞菌中含量最丰富的细胞色素ｃ，其分子量大小为５０ｋＤａ，位于外膜蛋白，含有６个亚铁ＯｍｃＳ和ＯｍｃＥ位于外膜蛋白，松驰的附着在细胞表面［４７］。缺失ｏｍｃＳ与ｏｍｃＥ的突变体大大降低了Ｆｅ途径［５０，５２］。

ＯｍｃＢ是第一个被发现对可溶性Ｆｅ（Ⅲ）和Ｆｅ（Ⅲ）氧化物都有还原能力的细胞色素ｃ［５０］。为进一步证明

血红素。ｏｍｃＳ（ＧＳＵ２５０４）在Ｆｅ（Ⅲ）或Ｍｎ（Ⅴ）氧化物分别作为电子受体进行培养时，转录水平有很大提高，ｏｍｃＳ的同族基因ｏｍｃＴ（ＧＳＵ２５０３）位于ｏｍｃＳ的下游，二者具有相同的操纵子，氨基酸序列相似度为６２．６％［５３］。

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２５４６　生　态　学　报　　　３７卷　

在Ｆｅ（Ⅲ）氧化物作为电子受体培养的菌株中，基因ｏｍｃＳ与ｏｍｃＴ转录水平均是以柠檬酸铁作电子受体的２８．３倍；而Ｍｎ（Ⅴ）氧化物作子受体时，其转录水平分别是柠檬酸铁作电子受体１３．８和５２．２倍［５２］，ＯｍｃＳ还可促进电子从菌毛传递到Ｆｅ（Ⅲ）氧化物，说明ＯｍｃＳ是金属氧化物（Ｆｅ和Ｍｎ）的最终还原酶［５４］。尽管ｏｍｃＴ具有很强的表达能力，但ＯｍｃＴ在Ｆｅ（Ⅲ）氧化物生长的细胞蛋白质组中的含量并不丰富［２８］，并且缺失ｏｍｃＴ对金属氧化物（Ｆｅ和Ｍｎ）的还原并无显著影响［５５］。

ＯｍｃＥ（ＧＳＵ０６１８）含有４个血红素，分子量大小为３０ｋＤａ。在Ｆｅ（Ⅲ）氧化物电子供体时，细胞中ｏｍｃＥ的

转录水平是柠檬酸铁的３倍，但在Ｍｎ（Ⅴ）作为电子受体时，ｏｍｃＥ的转录水平并没有升高［５２］。有研究表明，缺失ｏｍｃＥ会短暂抑制Ｆｅ（Ⅲ）和Ｍｎ（Ⅴ）氧化物的还原，但随着时间增加，两种氧化物的还原能力又恢复到正常水平。因此，与ＯｍｃＳ相比，ＯｍｓＥ不是Ｆｅ（Ⅲ）和Ｍｎ（Ⅴ）氧化物还原必要的蛋白［５５］。免疫定位研究表明，在Ｆｅ（Ⅲ）氧化物作电子受体时，细胞中ＯｍｃＥ的含量要明显低于ＯｍｃＳ，而且ＯｍｃＥ与ＯｍｃＳ不同，ＯｍｃＳＯｍｃＥ并不起主要作用［５６］。

ＯｍｃＦ（ＧＳＵ２４３２）位于外膜蛋白，只含１种血红素，分子量大小为１０ｋＤａ，其结构与光合藻类位于沿着电子传递方向的菌毛附近，可将电子直接传递到胞外，这也进一步说明了在金属氧化物的还原中，３．４　ＯｍｃＦ

Ｍｏｎｏｒａｐｈｉｄｉｕｍ中细胞色素ｃ６高度类似，是一种参与在光合作用中电子传递的细胞色素ｃ［５７］。研究表明，ｏｍｃＦ参与了ｏｍｃＢ的表达，缺失ｏｍｃＦ使ｏｍｃＢ转录水平大大降低，Ｆｅ（Ⅲ）的还原能力也有所下降［５８］。缺失ｏｍｃＦ的突变株在以Ｆｅ（Ⅲ）氧化物作为电子受体时的生长状态明显降低，而以Ｍｎ（Ⅴ）作电子受体时并没有影响［５２］。产生这一结果的原因是由于ｏｍｃＦ的缺失直接或间接影响ｏｍｃＢ的表达能力，导致Ｆｅ（Ⅲ）的还原能力降低，由于ｏｍｃＢ并不是Ｍｎ（Ⅴ）还原的主要途径，因此缺失ｏｍｃＦ对Ｍｎ（Ⅴ）的还原并无影响。３．５　ＯｍｃＺ

在形式：ＯｍｃＺＬ（５０ｋＤａ）和ＯｍｃＺｓ（３０ｋＤｚ），而对其亚细胞定位研究表明，ＯｍｃＺｓ是ＯｍｃＺ胞外存在的主要形式，包含８个血红素，其氧化还原电势从－４２０到－６０ｍＶ［５９⁃６０］。ＯｍｃＺＬ在周质和外膜内完成转移后的修饰加工，而大多数的ＯｍｃＺｓ存在于细胞外基质［５９］。在以石墨电极为唯一的电子受体时，ＯｍｃＺ是产电过程中最重要的细胞色素，缺少ｏｍｃＺ的突变体使电流减少９０％以上，但它并不参与延胡索酸盐、柠檬酸铁或Ｆｅ（Ⅲ）氧化物的还原［６１］。近年来研究发现，ＯｍｃＺ在Ｍｎ（Ⅴ）氧化物作为电子受体时的生长数量明显增多［５２］，也就说明ＯｍｃＺ可还原Ｍｎ（Ⅴ），但不能还原Ｆｅ（Ⅲ），这与Ｋｅｎｇｏ等［５９］的研究结果一致，由于Ｍｎ（Ⅴ）氧化物的中点电位在２５℃，ｐＨ值为７时可达到５００—６００ｍＶ，远高于ＯｍｃＺ（－２２０ｍＶ），而ＯｍｃＺ与Ｆｅ（Ⅲ）氧化物中间电位（－还原并没有影响［５２］，说明ＯｍｃＺ也不是参与Ｍｎ（Ⅴ）还原的主要细胞色素ｃ。

３００ｍＶ）相差不大，因此ＯｍｃＺ可快速将电子传递到Ｍｎ（Ⅴ）。但缺失ＯｍｃＺ的突变株对Ｆｅ（Ⅲ）及Ｍｎ（Ⅴ）的

ＯｍｃＺ（ＧＳＵ２０７６）是一种与细胞外基质相联的细胞色素ｃ，并不存在于所有Ｇｅｏｂａｃｔｅｒ中，ＯｍｃＺ有两种存

３．６　ＯｍｐＢ和ＯｍｐＣ

与生盘纤发菌中的ＭｏｆＡ较为接近，它是参与Ｍｎ（ＩＶ）氧化的功能蛋白［６２⁃６３］。而ＯｍｐＢ与枯草杆菌中的漆酶较为类似［６４⁃６５］，位于细胞外基质，ＯｍｐＣ与它相邻［６６］。因此这两种蛋白具有将电子传递到胞外不溶性电子受体的潜力。在Ｇ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ中，这两种基因对Ｆｅ（Ⅲ）或Ｍｎ（Ⅴ）的还原起重要作用［６６⁃６７］。基因芯片分析表明，ｏｍｐＢ对Ｆｅ（Ⅲ）及Ｍｎ（Ⅴ）的还原起主要作用，而ｏｍｐＣ仅参与Ｆｅ（Ⅲ）的还原，其还原能力相对ｏｍｐＢ３．７　Ｔ４Ｐ

相比Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ需要利用ＯｍｃＡ与ＭｔｒＣ来进行胞外的电子传递，Ｇｅｏｂａｃｔｅｒ则利用菌毛将电子从外膜蛋白传递到胞外电子受体［６８］。研究表明，Ｇ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ上的菌毛具有强导电性，并不需要与胞外不溶性电子受体直接接触，它具有作为纳米导线的潜在作用，可利用纳米导线将电子从胞内传递到胞外受体［６９］。硫还原

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较弱［５２］。

ＯｍｐＢ和ＯｍｐＣ不属于细胞色素ｃ，它们是由硫还原单胞菌中的４个基因编码的多铜氧化酶蛋白，ＯｍｐＣ

　８期　　　赵昕宇　等：典型胞外呼吸细菌的胞内电子转移机制研究进展　２５４７

单胞菌中Ｔ４Ｐ（ＴｙｐｅⅣｐｉｌｉ）是电子到达胞外受体有效的传递方式［６９］。Ｔ４Ｐ直径为６０—９０Å，长度１μｍ，由上千种菌毛蛋白构成［７０］。Ｔ４Ｐ高度保守的Ｎ末端α⁃螺旋作为高度聚合域，菌毛的表面结构由Ｃ末端可变的球状域形成，并决定了菌毛的多种功能［７０］。将丧失形成菌毛的突变体培养在以不可溶的Ｆｅ（Ⅲ）作电子接受体的培养基中，发现其不能还原Ｆｅ（Ⅲ）。还有研究表明，野生菌株对Ｕ（Ⅵ）的还原能力也明显强于丧失产生菌毛的突变体。ＰｌｉＡ还促进蛋白的转移，因此缺失ｐｉｌＡ，其突变体中外膜上相关的细胞色素ｃ不能够准确定位。４　存在的问题与研究展望

尽管目前已经清楚了Ｓ．ｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１与Ｇ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ胞内电子传递过程及其位于内膜、周质和外膜上的部分细胞色素ｃ在胞内电子转移中的功能与相互关系，但对胞外呼吸菌胞内电子转移过程的研究还有许多问题尚未解决。首先，ＭｔｒＢ是否促进了电子从外膜传递到细胞表面这一点仍然是不确定的，ＭｔｒＢ结构及功能的研究是必要的，以揭示其是否直接参与了电子传递过程；其次，电子从外膜蛋白ＣｙｍＡ到ＭｔｒＡ是如何传递的，在周质参与其转移的蛋白有哪些尚未完全确定。细胞色素ｃ具有专一性，参与电子传递的细胞色素ｃ可识别位于胞外不同的电子受体，但胞外呼吸菌是如何通过调节自身的分子结构来改变其参与电子传递的蛋白组分或采用不同的电子转移途径来进行识别的，这一问题也仍是未知。Ｇ．ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ的外膜蛋白及纳米导线是电子传递过程中重要的组成部分，可介导不同菌群间直接或间接的电子传递，研究表明Ｇｅｏｂａｃｔｅｒ与产甲烷菌为共生关系并且两种菌群之间可进行电子传递，但大多数的产甲烷菌并不含有细胞色素ｃ［７１］，因此，对于不含细胞色素的菌群，Ｇｅｏｂａｃｔｅｒ与Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ是利用何种机制相互识别并进行传递电子的，这一过程也需要进一步研究。在复杂条件下进行胞外电子传递时，同一种微生物胞内电子传递过程中参与的蛋白及传递机制是否相同，哪些蛋白参与其主要作用以及由哪些菌群协同完成还有待于进一步研究。现阶段研究的胞外呼吸菌仅占自然界极小部分，胞内电子传递机制的研究也仅限于Ｇｅｏｂａｃｔｅｒ与Ｓｈｅｗａｎｅｌｌａ。因此，要分离出更多的胞外呼吸菌，完善其参与电子传递链重要组分及细胞色素ｃ的分子学机制，并研究其在多种复杂条件的胞外电子传递过程，才可有效解决污染物的难降解和微生物产电效率低等实际问题。

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ＮａｏｍｉＷａｒｄ，ＢａｒｂａｒａＭｅｔｈｅ，ＲｅｂｅｃｃａＡＣｌａｙｔｏｎ，ＴｅｒｒｙＭｅｙｅｒ，ＡｌｅｘａｎｄｒｅＴｓａｐｉｎ，ＪａｍｅｓＳｃｏｔｔ，ＭａｕｒｅｅｎＢｅａｎａｎ，ＬａｕｒｅｎＢｒｉｎｋａｃ，ＳｅａｎＵｍａｙａｍ，ＯｗｅｎＷｈｉｔｅ，ＡｌｅｘＭＷｏｌｆ，ＪｅｓｓｉｃａＶａｍａｔｈｅｖａｎ，ＪａｎｉｃｅＷｅｉｄｍａｎ，ＭａｒｊｏｒｉｅＩｍｐｒａｉｍ，ＫａｔｈｙＬｅｅ，ＫｒｉｓｔｙＢｅｒｒｙ，ＣｈｒｉｓＬｅｅ，ＪａｃｏｂＤａｕｇｈｅｒｔｙ，ＲｏｂｅｒｔＴＤｅＢｏｙ，ＲｏｂｅｒｔＪＤｏｄｓｏｎ，ＡＳｃｏｔｔＤｕｒｋｉｎ，ＤａｎｉｅｌＨＨａｆｔ，ＪａｍｅｓＦＫｏｌｏｎａｙ，ＲａｍａｎａＭａｄｕｐｕ，ＪｅｒｅｍｙＤＰｅｔｅｒｓｏｎ，ＬｏｗｅｌｌＡＭｕｅｌｌｅｒ，ＨｏｄａＫｈｏｕｒｉ，ＪｏｈｎＧｉｌｌ，ＴｅｒｒｙＲＵｔｔｅｒｂａｃｋ，ＬｉｓａＡＭｃＤｏｎａｌｄ，ＴａｍａｒａＶＦｅｌｄｂｌｙｕｍ，ＨａｍｉｌｔｏｎＯＳｍｉｔｈ，ＪＣｒａｉｇＶｅｎｔｅｒ，ＫｅｎｎｅｔｈＨ２０（１１）：１１１８⁃１１２３．

Ｎｅａｌｓｏｎ，ＣｌａｉｒｅＭＦｒａｓｅｒ．Ｇｅｎｏｍｅｓｅｑｕｅｎｃｅｏｆｔｈｅｄｉｓｓｉｍｉｌａｔｏｒｙｍｅｔａｌｉｏｎ⁃ｒｅｄｕｃｉｎｇｂａｃｔｅｒｉｕｍＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓ．ＮａｔｕｒｅＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，２００２，

［１０］　ＢＡＭｅｔｈé，ＫＥＮｅｌｓｏｎ，ＪＡＥｉｓｅｎ，ＩＴＰａｕｌｓｅｎ，ＷＮｅｌｓｏｎ，ＪＦＨｅｉｄｅｌｂｅｒｇ，ＤＷｕ，ＭＷｕ，ＮＷａｒｄ，ＭＪＢｅａｎａｎ，ＲＪＤｏｄｓｏｎ，ＲＭａｄｕｐｕ，Ｌ

ＭＢｒｉｎｋａｃ，ＳＣＤａｕｇｈｅｒｔｙ，ＲＴＤｅＢｏｙ，ＡＳＤｕｒｋｉｎ，ＭＧｗｉｎｎ，ＪＦＫｏｌｏｎａｙ，ＳＡＳｕｌｌｉｖａｎ，ＤＨＨａｆｔ，ＪＳｅｌｅｎｇｕｔ，ＴＭＤａｖｉｄｓｅｎ，ＮＺａｆａｒ，ＯＷｈｉｔｅ，ＢＴｒａｎ，ＣＲｏｍｅｒｏ，ＨＡＦｏｒｂｅｒｇｅｒ，ＪＷｅｉｄｍａｎ，ＨＫｈｏｕｒｉ，ＴＶＦｅｌｄｂｌｙｕｍ，ＴＲＵｔｔｅｒｂａｃｋ，ＳＥＶａｎＡｋｅｎ，ＤＲＬｏｖｌｅｙ，ＣＭＦｒａｓｅｒ．ＧｅｎｏｍｅｏｆＧｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ：ｍｅｔａｌｒｅｄｕｃｔｉｏｎｉｎｓｕｂｓｕｒｆａｃｅｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔｓ．Ｓｃｉｅｎｃｅ，２００３，３０２（５６５２）：１９６７⁃１９６９．

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２５４８　生　态　学　报　　　３７卷　

［１１］　ＳｈｉＬ，ＴｈｏｍａｓＣＳｑｕｉｅｒ，ＪｏｈｎＭＺａｃｈａｒａ，ＪａｍｅｓＫＦｒｅｄｒｉｃｋｓｏｎ．Ｒｅｓｐｉｒａｔｉｏｎｏｆｍｅｔａｌ（ｈｙｄｒ）ｏｘｉｄｅｓｂｙＳｈｅｗａｎｅｌｌａａｎｄＧｅｏｂａｃｔｅｒ：ａｋｅｙｒｏｌｅｆｏｒ［１２］　ＪｕｌｉｅＭＳｔｅｖｅｎｓ，ＯｌｉｖｅｒＤａｌｔｒｏｐ，ＪａｍｅｓＷＡＡｌｌｅｎ，ＳｔｕａｒｔＪＦｅｒｇｕｓｏｎ．Ｃ⁃ｔｙｐｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｆｏｒｍａｔｉｏｎ：ｃｈｅｍｉｃａｌａｎｄｂｉｏｌｏｇｉｃａｌｅｎｉｇｍａｓ．Ａｃｃｏｕｎｔｓｏｆ［１３］　ＭａｒｉａＬｕｉｓａＲｏｄｒｉｇｕｅｓ，ＴâｎｉａＦＯｌｉｖｅｉｒａ，ＩｎêｓＡＣＰｅｒｅｉｒａ，ＭａｒｇａｒｉｄａＡｒｃｈｅｒ．Ｘ⁃ｒａｙｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆｔｈｅｍｅｍｂｒａｎｅ⁃ｂｏｕｎｄｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｃｑｕｉｎｏｌ［１４］　ＯｒｉａｎｎａＢｒｅｔｓｃｈｇｅｒ，ＡｎｎａＯｂｒａｚｔｓｏｖａ，ＣａｒｔｅｒＡＳｔｕｒｍ，ＩｎＳｅｏｐＣｈａｎｇ，ＹｕｒｉＡＧｏｒｂｙ，ＳａｍａｎｔｈａＢＲｅｅｄ，ＤａｖｉｄＥＣｕｌｌｅｙ，ＣａｔｈｅｒｉｎｅＬＲｅａｒｄｏｎ，

ＳｏｕｍｉｔｒａＢａｒｕａ，ＭａｒｇａｒｅｔＦＲｏｍｉｎｅ，ＪｉｚｈｏｎｇＺｈｏｕ，ＡｌｅｘａｎｄｅｒＳＢｅｌｉａｅｖ，ＲａｃｈｉｄａＢｏｕｈｅｎｎｉ，ＤａａｄＳａｆｆａｒｉｎｉ，ＦｌｏｒｉａｎＭａｎｓｆｅｌｄ，Ｂｙｕｎｇ⁃ＨｏｎｇＫｉｍ，ＪａｍｅｓＫＦｒｅｄｒｉｃｋｓｏｎ，ＫｅｎｎｅｔｈＨＮｅａｌｓｏｎ．ＣｕｒｒｅｎｔｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎａｎｄｍｅｔａｌｏｘｉｄｅｒｅｄｕｃｔｉｏｎｂｙＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１ｗｉｌｄｔｙｐｅａｎｄ

［１５］　ＤａａｄＡＳａｆｆａｒｉｎｉ，ＳｅｔｈＬＢｌｕｍｅｒｍａｎ，ＫａｒｅｎＪＭａｎｓｏｏｒａｂａｄｉ．ＲｏｌｅｏｆｍｅｎａｑｕｉｎｏｎｅｓｉｎＦｅ（ＩＩＩ）ｒｅｄｕｃｔｉｏｎｂｙｍｅｍｂｒａｎｅｆｒａｃｔｉｏｎｓｏｆＳｈｅｗａｎｅｌｌａ

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［１６］　ＡｌｅｘＳＢｅｌｉａｅｖ，ＤａａｄＡＳａｆｆａｒｉｎｉ，ＪｅｎｎｉｆｅｒＬＭｃＬａｕｇｈｌｉｎ，ＤａｖｉｄＨｕｎｎｉｃｕｔｔ．ＭｔｒＣ，ａｎｏｕｔｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｄｅｃａｈａｅｍｃｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｒｅｑｕｉｒｅｄｆｏｒｍｅｔａｌ［１７］　ＣｈａｒｌｅｓＲＭｙｅｒｓ，ＪｕｄｉｔｈＭＭｙｅｒｓ．ＭｔｒＢｉｓｒｅｑｕｉｒｅｄｆｏｒｐｒｏｐｅｒｉｎｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎｏｆｔｈｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓＯｍｃＡａｎｄＯｍｃＢｉｎｔｏｔｈｅｏｕｔｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｏｆ

ＳｈｅｗａｎｅｌｌａｐｕｔｒｅｆａｃｉｅｎｓＭＲ⁃１．ＡｐｐｌｉｅｄａｎｄＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２００２，６８（１１）：５５８５⁃５５９４．

［１８］　ＫａｔｙＥＰｉｔｔｓ，ＰａｕｌＳＤｏｂｂｉｎ，ＦｒａｎｃｉｓｃａＲｅｙｅｓ⁃Ｒａｍｉｒｅｚ，ＡｎｄｒｅｗＪＴｈｏｍｓｏｎ，ＤａｖｉｄＪＲｉｃｈａｒｄｓｏｎ，ＨａｒｒｉｅｔＥＳｅｗａｒｄ．Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆｔｈｅ

ＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１ＤｅｃａｈｅｍｅＣｙｔｏｃｈｒｏｍｅＭｔｒＡｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｉｎＥｓｃｈｅｒｉｃｈｉａｃｏｌｉｃｏｎｆｅｒｓｔｈｅａｂｉｌｉｔｙｔｏｒｅｄｕｃｅｓｏｌｕｂｌｅＦｅ（ＩＩＩ）ｃｈｅｌａｔｅｓ．ＴｈｅＪｏｕｒｎａｌｏｆＢｉｏｌｏｇｉｃａｌＣｈｅｍｉｓｔｒｙ，２００３，２７８（３０）：２７７５８⁃２７７６５．

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ｍｕｌｔｉｈａｅｍｃ⁃ｔｙｐｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓ．ＭｏｌｅｃｕｌａｒＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２００７，６５（１）：１２⁃２０．

［１９］　ＫｅｌｌｙＰＮｅｖｉｎ，ＳａｒａｈＡＨｅｎｓｌｅｙ，ＡｓｈｌｅｙＥＦｒａｎｋｓ，ＺａｒａｔｈＭＳｕｍｍｅｒｓ，ＪｉａｎｈｏｎｇＯｕ，ＴｒｅｖｏｒＬＷｏｏｄａｒｄ，ＯｏｎａＬＳｎｏｅｙｅｎｂｏｓ⁃Ｗｅｓｔ，ＤｅｒｅｋＲ

Ｌｏｖｌｅｙ．Ｅｌｅｃｔｒｏｓｙｎｔｈｅｓｉｓｏｆｏｒｇａｎｉｃｃｏｍｐｏｕｎｄｓｆｒｏｍｃａｒｂｏｎｄｉｏｘｉｄｅｉｓｃａｔａｌｙｚｅｄｂｙａｄｉｖｅｒｓｉｔｙｏｆａｃｅｔｏｇｅｎｉｃｍｉｃｒｏｏｒｇａｎｉｓｍｓ．ＡｐｐｌｉｅｄａｎｄＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２０１１，７７（９）：２８８２⁃２８８６．

［２０］　ＭｙｅｒｓＣＲ，ＭｙｅｒｓＪＭ．ＣｌｏｎｉｎｇａｎｄｓｅｑｕｅｎｃｅｏｆｃｙｍＡ，ａｇｅｎｅｅｎｃｏｄｉｎｇａｔｅｔｒａｈｅｍｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｃｒｅｑｕｉｒｅｄｆｏｒｒｅｄｕｃｔｉｏｎｏｆｉｒｏｎ（ＩＩＩ），ｆｕｍａｒａｔｅ，［２１］　ＣａｒｓｔｅｎＳｃｈｗａｌｂ，ＳｔｅｐｈｅｎＫＣｈａｐｍａｎ，ＧｒａｅｍｅＡＲｅｉｄ．ＴｈｅｔｅｔｒａｈｅｍｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅＣｙｍＡｉｓｒｅｑｕｉｒｅｄｆｏｒａｎａｅｒｏｂｉｃｒｅｓｐｉｒａｔｉｏｎｗｉｔｈｄｉｍｅｔｈｙｌ［２２］　ＤｏｕｇｌａｓＰＬｉｅｓ，ＭａｒｉａＥＨｅｒｎａｎｄｅｚ，ＡｎｄｒｅａｓＫａｐｐｌｅｒ，ＲａｎｄａｌｌＥＭｉｅｌｋｅ，ＪｅｆｆｒｅｙＡＧｒａｌｎｉｃｋ，ＤｉａｎｎｅＫＮｅｗｍａｎ．ＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１

ｕｓｅｓｏｖｅｒｌａｐｐｉｎｇｐａｔｈｗａｙｓｆｏｒｉｒｏｎｒｅｄｕｃｔｉｏｎａｔａｄｉｓｔａｎｃｅａｎｄｂｙｄｉｒｅｃｔｃｏｎｔａｃｔｕｎｄｅｒｃｏｎｄｉｔｉｏｎｓｒｅｌｅｖａｎｔｆｏｒｂｉｏｆｉｌｍｓ．ＡｐｐｌｉｅｄＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２００５，７１（８）：４４１４⁃４４２６．

ｓｕｌｆｏｘｉｄｅａｎｄｎｉｔｒｉｔｅｉｎＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓ．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２００３，４２（３１）：９４９１⁃９４９７．ａｎｄｎｉｔｒａｔｅｂｙＳｈｅｗａｎｅｌｌａｐｕｔｒｅｆａｃｉｅｎｓＭＲ⁃１．ＪｏｕｒｎａｌｏｆＢａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ，１９９７，１７９（４）：１１４３⁃１１５２．

［２３］　ＭａｃｋｅｎｚｉｅＡＦｉｒｅｒ⁃Ｓｈｅｒｗｏｏｄ，ＫａｔｈｒｙｎＤＢｅｗｌｅｙ，Ｊｅｅ⁃ＹｏｕｎｇＭｏｃｋ，ＳｅａｎＪＥｌｌｉｏｔｔ．Ｔｏｏｌｓｆｏｒｒｅｓｏｌｖｉｎｇｃｏｍｐｌｅｘｉｔｙｉｎｔｈｅｅｌｅｃｔｒｏｎｔｒａｎｓｆｅｒｎｅｔｗｏｒｋｓｏｆ［２４］　ＪｉｍｍｙＢｏｒｌｏｏ，ＬｉｎａＤｅｓｍｅｔ，ＪｏｚｅｆＶａｎＢｅｅｕｍｅｎ，ＢａｒｔＤｅｖｒｅｅｓｅ．Ｂａｃｔｅｒｉａｌｔｗｏ⁃ｈｙｂｒｉｄａｎａｌｙｓｉｓｏｆｔｈｅＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１ｍｕｌｔｉ⁃ｃｏｍｐｏｎｅｎｔ［２５］　ＭｙｅｒｓＣＲ，ＭｙｅｒｓＪＭ．ＣｅｌｌｓｕｒｆａｃｅｅｘｐｏｓｕｒｅｏｆｔｈｅｏｕｔｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓｏｆＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１．ＬｅｔｔｅｒｓｉｎＡｐｐｌｉｅｄＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，［２６］　ＭｙｅｒｓＣＲ，ＭｙｅｒｓＪＭ．ＴｈｅｏｕｔｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓｏｆＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１ａｒｅｌｉｐｏｐｒｏｔｅｉｎｓ．ＬｅｔｔｅｒｓｉｎＡｐｐｌｉｅｄＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２００４，［２７］　ＪｕｄｉｔｈＭＭｙｅｒｓ，ＣｈａｒｌｅｓＲＭｙｅｒｓ．ＲｏｌｅｆｏｒｏｕｔｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓＯｍｃＡａｎｄＯｍｃＢｏｆＳｈｅｗａｎｅｌｌａｐｕｔｒｅｆａｃｉｅｎｓＭＲ⁃１ｉｎｒｅｄｕｃｔｉｏｎｏｆ［２８］　ＫａｔｒｉｎＲｉｃｈｔｅｒ，ＭａｒｃｕｓＳｃｈｉｃｋｌｂｅｒｇｅｒ，ＪｏｈａｎｎｅｓＧｅｓｃｈｅｒ．Ｄｉｓｓｉｍｉｌａｔｏｒｙｒｅｄｕｃｔｉｏｎｏｆｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｅｌｅｃｔｒｏｎａｃｃｅｐｔｏｒｓｉｎａｎａｅｒｏｂｉｃｒｅｓｐｉｒａｔｉｏｎ．［２９］　ＤａｎｉｅｌＢａｒｏｎ，ＥｄｗａｒｄＬａＢｅｌｌｅ，ＤａｎＣｏｕｒｓｏｌｌｅ，ＪｅｆｆｒｅｙＡＧｒａｌｎｉｃｋ，ＤａｎｉｅｌＲＢｏｎｄ．Ｅｌｅｃｔｒｏｃｈｅｍｉｃａｌｍｅａｓｕｒｅｍｅｎｔｏｆｅｌｅｃｔｒｏｎｔｒａｎｓｆｅｒｋｉｎｅｔｉｃｓｂｙ

ＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１．ＪｏｕｒｎａｌｏｆＢｉｏｌｏｇｉｃａｌＣｈｅｍｉｓｔｒｙ，２００９，２８４（４２）：２８８６５⁃２８８７３．

［３０］　ＪｉｍｍｙＢｏｒｌｏｏ，ＢｊｏｒｎＶｅｒｇａｕｗｅｎ，ＬｉｎａＤｅＳｍｅｔ，ＡｎｎＢｒｉｇé，ＢａｒｔＭｏｔｔｅ，ＢａｒｔＤｅｖｒｅｅｓｅ，ＪｏｚｅｆＶａｎＢｅｅｕｍｅｎ．Ａｋｉｎｅｔｉｃａｐｐｒｏａｃｈｔｏｔｈｅｄｅｐｅｎｄｅｎｃｅ

ｏｆｄｉｓｓｉｍｉｌａｔｏｒｙｍｅｔａｌｒｅｄｕｃｔｉｏｎｂｙＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１ｏｎｔｈｅｏｕｔｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓｃＯｍｃＡａｎｄＯｍｃＢ．ＦＥＢＳＪｏｕｒｎａｌ，２００７，２７４（１４）：３７２８⁃３７３８．

ＡｐｐｌｉｅｄａｎｄＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２０１２，７８（４）：９１３⁃９２１．

ｍａｎｇａｎｅｓｅｄｉｏｘｉｄｅ．ＡｐｐｌｉｅｄａｎｄＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２００１，６７（１）：２６０⁃２６９．３９（５）：４６６⁃４７０．２００３，３７（３）：２５４⁃２５８．

ｅｌｅｃｔｒｏｎｔｒａｎｓｆｅｒｐａｔｈｗａｙ．ＪｏｕｒｎａｌｏｆＩｎｔｅｇｒａｔｅｄＯＭＩＣＳ，２０１１，１（２）：２６０⁃２６７．ｍｕｌｔｉｈｅｍｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓｃ．Ｍｅｔａｌｌｏｍｉｃｓ，２０１１，３（４）：３４４⁃３４８．

［３１］　ＭｙｅｒｓＪＭ，ＭｙｅｒｓＣＲ．ＯｖｅｒｌａｐｐｉｎｇｒｏｌｅｏｆｔｈｅｏｕｔｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓｏｆＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓＭＲ⁃１ｉｎｔｈｅｒｅｄｕｃｔｉｏｎｏｆｍａｎｇａｎｅｓｅ（ＩＶ）［３２］　ＹｕｒｉＡＧｏｒｂｙ，ＳｖｅｔｌａｎａＹａｎｉｎａ，ＪｅｆｆｒｅｙＳＭｃＬｅａｎ，ＫｅｖｉｎＭＲｏｓｓｏ，ＤｉａｎｎｅＭｏｙｌｅｓ，ＡｌｉｃｅＤｏｈｎａｌｋｏｖａ，ＴｅｒｒｙＪＢｅｖｅｒｉｄｇｅ，ＩｎＳｅｏｐＣｈａｎｇ，Ｂｙｕｎｇ

ＤａｖｉｄＷＫｅｎｎｅｄｙ，ＧｒｉｇｏｒｉｙＰｉｎｃｈｕｋ，ＫａｚｕｙａＷａｔａｎａｂｅ，Ｓｈｕｎ′ｉｃｈｉＩｓｈｉｉ，ＢｒｕｃｅＬｏｇａｎ，ＫｅｎｎｅｔｈＨＮｅａｌｓｏｎ，ＪｉｍＫＦｒｅｄｒｉｃｋｓｏｎ．ＥｌｅｃｔｒｉｃａｌｌｙｃｏｎｄｕｃｔｉｖｅｂａｃｔｅｒｉａｌｎａｎｏｗｉｒｅｓｐｒｏｄｕｃｅｄｂｙＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓｓｔｒａｉｎＭＲ⁃１ａｎｄｏｔｈｅｒｍｉｃｒｏｏｒｇａｎｉｓｍｓ．ＰｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓｏｆｔｈｅＮａｔｉｏｎａｌＡｃａｄｅｍｙｏｆｏｘｉｄｅ．ＬｅｔｔｅｒｓｉｎＡｐｐｌｉｅｄＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２００３，３７（１）：２１⁃２５．

ＨｏｎｇＫｉｍ，ＫｙｕｎｇＳｈｉｋＫｉｍ，ＤａｖｉｄＥＣｕｌｌｅｙ，ＳａｍａｎｔｈａＢＲｅｅｄ，ＭａｒｇａｒｅｔＦＲｏｍｉｎｅ，ＤａａｄＡＳａｆｆａｒｉｎｉ，ＥｒｉｃＡＨｉｌｌ，ＬｉａｎｇＳｈｉ，ＤｗａｙｎｅＡＥｌｉａｓ，

ｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｅｃｏｌｏｇｉｃａ．ｃｎ

　８期　　　赵昕宇　等：典型胞外呼吸细菌的胞内电子转移机制研究进展

ＳｃｉｅｎｃｅｓｏｆｔｈｅＵｎｉｔｅｄＳｔａｔｅｓｏｆＡｍｅｒｉｃａ，２００６，１０３（３０）：１１３５８⁃１１３６３．

　２５４９

［３３］　ＴｈｏｍａｓＪＤｉＣｈｒｉｓｔｉｎａ，ＣｈａｒｌｅｓＭＭｏｏｒｅ，ＣａｒｏｌｙｎＡＨａｌｌｅｒ．ＤｉｓｓｉｍｉｌａｔｏｒｙＦｅ（ＩＩＩ）ａｎｄＭｎ（ＩＶ）ｒｅｄｕｃｔｉｏｎｂｙＳｈｅｗａｎｅｌｌａｐｕｔｒｅｆａｃｉｅｎｓｒｅｑｕｉｒｅｓ

ｆｅｒＥ，ａｈｏｍｏｌｏｇｏｆｔｈｅｐｕｌＥ（ｇｓｐＥ）ｔｙｐｅＩＩｐｒｏｔｅｉｎｓｅｃｒｅｔｉｏｎｇｅｎｅ．ＪｏｕｒｎａｌｏｆＢａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ，２００２，１８４（１）：１４２⁃１５１．

［３４］　ＳｈｉＬ，ＤｅｎｇＳ，ＭａｔｔｈｅｗＪＭａｒｓｈａｌｌ，ＷａｎｇＺＭ，ＤａｖｉｄＷＫｅｎｎｅｄｙ，ＡｌｉｃｅＣＤｏｈｎａｌｋｏｖａ，ＨｅａｔｈｅｒＭＭｏｔｔａｚ，ＥｒｉｃＡＨｉｌｌ，ＹｕｒｉＡＧｏｒｂｙ，

ＡｌｅｘａｎｄｅｒＳＢｅｌｉａｅｖ，ＤａｖｉｄＪＲｉｃｈａｒｄｓｏｎ，ＪｏｈｎＭＺａｃｈａｒａ，ＪａｍｅｓＫＦｒｅｄｒｉｃｋｓｏｎ．ＤｉｒｅｃｔｉｎｖｏｌｖｅｍｅｎｔｏｆｔｙｐｅＩＩｓｅｃｒｅｔｉｏｎｓｙｓｔｅｍｉｎｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｔｒａｎｓｌｏｃａｔｉｏｎｏｆＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓｏｕｔｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓＭｔｒＣａｎｄＯｍｃＡ．ＪｏｕｒｎａｌｏｆＢａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ，２００８，１９０（１５）：５５１２⁃５５１６．ｓｔｒａｉｎＭＲ⁃１．ＰｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓｏｆｔｈｅＮａｔｉｏｎａｌＡｃａｄｅｍｙｏｆＳｃｉｅｎｃｅｓｏｆｔｈｅＵｎｉｔｅｄＳｔａｔｅｓｏｆＡｍｅｒｉｃａ，２００６，１０３（１２）：４６６９⁃４６７４．

［３５］　ＪｅｆｆｒｅｙＡＧｒａｌｎｉｃｋ，ＨｏｊａｔｏｌｌａｈＶａｌｉ，ＤｏｕｇｌａｓＰＬｉｅｓ，ＤｉａｎｎｅＫＮｅｗｍａｎ．ＥｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｒｅｓｐｉｒａｔｉｏｎｏｆｄｉｍｅｔｈｙｌｓｕｌｆｏｘｉｄｅｂｙＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓ［３６］　ＤａｎＣｏｕｒｓｏｌｌｅ，ＪｅｆｆｒｅｙＡＧｒａｌｎｉｃｋ．ＭｏｄｕｌａｒｉｔｙｏｆｔｈｅＭｔｒｒｅｓｐｉｒａｔｏｒｙｐａｔｈｗａｙｏｆＳｈｅｗａｎｅｌｌａｏｎｅｉｄｅｎｓｉｓｓｔｒａｉｎＭＲ⁃１．ＭｏｌｅｃｕｌａＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２０１０，［３７］　Ｔｈｏｍａｓ７７（４）：９９５⁃１００８．

ＳＡＣｌａｒｋｅ，ＭａｒｃｕｓＪＥｄｗａｒｄｓ，ＡｎｄｒｅｗＪＧａｔｅｓ，ＡｎｄｒｅａＨａｌｌ，ＧａｙｅＦＷｈｉｔｅ，ＪｕｓｔｉｎＢｒａｄｌｅｙ，ＣａｔｈｅｒｉｎｅＳｔｒｕｃｔｕｒｅＢｅｌｉａｅｖ，２０１１，１０８（２３）：ｏｆＭａｔｔｈｅｗａｂａｃｔｅｒｉａｌＪＭａｒｓｈａｌｌ，９３８４⁃ｃｅｌｌ９３８９．

ｓｕｒｆａｃｅＺｈｅｍｉｎｇｄｅｃａｈｅｍｅＷａｎｇ，ｅｌｅｃｔｒｏｎＮｉｃｈｏｌａｓｃｏｎｄｕｉｔ．ＪＷａｔｍｏｕｇｈ，ＰｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓＪａｍｅｓｏｆＫｔｈｅＦｒｅｄｒｉｃｋｓｏｎ，ＮａｔｉｏｎａｌＡｃａｄｅｍｙＪｏｈｎＭｏｆＺａｃｈａｒａ，Ｓｃｉｅｎｃｅｓ［３８］　ＲｏｂｅｒｔＪｏｈｎｅｌｅｃｔｒｏｎＭＳＺａｃｈａｒａ，Ｈａｒｔｓｈｏｒｎｅ，ｃｏｎｄｕｉｔｂｅｔｗｅｅｎＳｈｉＬ，ＣａｔｈｅｒｉｎｅＡｌｅｘｂａｃｔｅｒｉａＳＢｅｌｉａｅｖ，ＬＲｅａｒｄｏｎ，ＤａｎｉｅｌＲｏｓｓ，ＪｏｃｈｅｎＮｕｅｓｔｅｒ，ＴｈｏｍａｓＡＣｌａｒｋｅ，ＡｎｄｒｅｗＪＧａｔｅｓ，ａｎｄｔｈｅＭａｔｔｈｅｗｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒＪＭａｒｓｈａｌｌ，ｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔ．ＭｉｎｇＴｉｅｎ，ＰｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓＳｕｓａｎＢｒａｎｔｌｅｙ，ｏｆｔｈｅＪｕｌｅａＮａｔｉｏｎａｌＮＢｕｔｔ，ＡｃａｄｅｍｙＤａｖｉｄＡｍｅｒｉｃａ，２００９，１０６（５２）：２２１６９⁃２２１７４．

ｏｆ［３９］　ＤａｖｉｄＧａｔｅｓ，ＪＪｕｌｅａＲｉｃｈａｒｄｓｏｎ，ＮＢｕｔｔ，ＭａｒｃｕｓＴｈｏｍａｓＪＥｄｗａｒｄｓ，Ｃｌａｒｋｅ．ＥｘｐｌｏｒｉｎｇＧａｙｅＦＷｈｉｔｅ，ｔｈｅＮａｎａｋｏｗＢａｉｄｅｎ，ＲｏｂｅｒｔＳＨａｒｔｓｈｏｒｎｅ，ＪｉｍＦｒｅｄｒｉｃｋｓｏｎ，［４０］　ＢｉｏｃｈｅｍｉｃａｌＴｈｏｍａｓｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎＣｌａｒｋｅ，ＳｏｃｉｅｔｙｏｆＪｅｆｆｒｅｙＴｒａｎｓａｃｔｉｏｎｓ，ｉｔｓｓｏｌｕｔｉｏｎ⁃ｓｔａｔｅＡＣｏｌｅ，Ｄａｖｉｄ２０１２，ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎＲｉｃｈａｒｄｓｏｎ，４０（３）：４９３⁃ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙｗｉｔｈｔｈｅＡｎｄｒｅｗ５００．

ａｔｔｈｅｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｒｅｄｏｘｆｒｏｎｔｉｅｒｏｆｂａｃｔｅｒｉａｌｐｅｎｔａｈａｅｍＭＨｅｍｍｉｎｇｓ．ｎｉｔｒｉｔｅｒｅｄｕｃｔａｓｅＴｈｅｃｒｙｓｔａｌＮｒｆＡ．ｓｔｒｕｃｔｕｒｅＢｉｏｃｈｅｍｉｃａｌｏｆｔｈｅＪｏｕｒｎａｌ，ｐｅｎｔａｈａｅｍ［４１］　ＭａｒｉａｎｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎＢｒｅｕｅｒ，ａｎｄｒｅｄｏｘＫｅｖｉｎｐｏｔｅｎｔｉａｌｓ．ＭＲｏｓｓｏ，ＰｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓＪｏｃｈｅｎＢｌｕｍｂｅｒｇｅｒ．ｏｆｔｈｅＮａｔｉｏｎａｌＥｌｅｃｔｒｏｎＡｃａｄｅｍｙｆｌｏｗｉｎｍｕｌｔｉｈｅｍｅｏｆＳｃｉｅｎｃｅｓｂａｃｔｅｒｉａｌｏｆｔｈｅＵｎｉｔｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓＳｔａｔｅｓｏｆｉｓＡｍｅｒｉｃａ，ａｂａｌａｎｃｉｎｇ［４２］　Ｋｅｌｌｙ１４１⁃１５９．

ＰＮｅｖｉｎ，ＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ．ＭｅｃｈａｎｉｓｍｓｆｏｒＦｅ（ＩＩＩ）ｏｘｉｄｅｒｅｄｕｃｔｉｏｎｉｎｓｅｄｉｍｅｎｔａｒｙｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔｓ．Ｇｅｏｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ［４３］　ＫｅｌｌｙＡｐｐｌｉｅｄＰＮｅｖｉｎ，ａｎｄＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，Ｍｅｃｈａｎｉｓｍｓ２００２，ｆｏｒａｃｃｅｓｓｉｎｇ６８（５）：２２９４⁃ｉｎｓｏｌｕｂｌｅ２２９９．Ｆｅ（ＩＩＩ）ｏｘｉｄｅｄｕｒｉｎｇｄｉｓｓｉｍｉｌａｔｏｒｙＦｅ（ＩＩＩ）［４４］　Ｋｅｌｌｙ（ＩＩＩ）ＰｏｘｉｄｅＮｅｖｉｎ，ｂｙＧｅｏｂａｃｔｅｒＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ．ｍｅｔａｌｌｉｒｅｄｕｃｅｎｓＬａｃｋｏｆ．ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎＡｐｐｌｉｅｄａｎｄｏｆＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌｅｌｅｃｔｒｏｎ⁃ｓｈｕｔｔｌｉｎｇＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，ｃｏｍｐｏｕｎｄｓ２０００，ｏｒｓｏｌｕｂｉｌｉｚａｔｉｏｎ６６（５）：２２４８⁃ｏｆＦｅ２２５１．（ＩＩＩ）［４５］　ＪｅｓｓｉｃａｒｅｄｕｃｔｉｏｎＥＢｕｔｌｅｒ，ｂｙＧｅｏｂａｃｔｅｒＦｒａｎｚｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓＫａｕｆｍａｎｎ，Ｍａｄｄａｌｅｎａ．ＪｏｕｒｎａｌＶＣｏｐｐｉ，ＣｉｎｔｈｉａＮúñｅｚ，ＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ．ＭａｃＡ，ａｄｉｈｅｍｅｃ⁃ｔｙｐｅ［４６］　ＪｏｎＢｉｏｃｈｅｍｉｃａｌＲＬｌｏｙｄ，ａｎｄＣｈｉｎｇｇｅｎｅｔｉｃＬｅａｎｇ，ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎＡｌｌｉｓｏｎＬＨｏｄｇｅｓｏｆｏｆＰｐｃＡ，Ｍｙｅｒｓｏｎ，Ｂａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ，ａｐｅｒｉｐｌａｓｍｉｃＭａｄｄａｌｅｎａ２００４，１８６（１２）：ｃ⁃ｔｙｐｅＶｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅＣｏｐｐｉ，Ｓｔａｃｅｙ４０４２⁃４０４５．

ｉｎＧｅｏｂａｃｔｅｒＣｕｉｆｏ，ＢａｒｂｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓＭｅｔｈｅ，Ｓｔｅｖｅｎ１５３⁃１６１．

．［４７］　ＣｈｉｎｇｏｆＢａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ，Ｌｅａｎｇ，Ｍ２００３，ＶＣｏｐｐｉ，１８５（７）：ＤＲＬｏｖｌｅｙ．２０９６⁃２１０３．

ＯｍｃＢ，ａｃ⁃ｔｙｐｅｐｏｌｙｈｅｍｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅ，ｉｎｖｏｌｖｅｄｉｎＦｅ（ＩＩＩ）ｒｅｄｕｃｔｉｏｎ［４８］　ＧｅｏｂａｃｔｅｒＢｙｏｕｎｇ⁃ＣｈａｎｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓＫｉｍ，Ｄｅｒｅｋ．ＦＥＭＳＲＬｏｖｌｅｙ．ＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙＩｎｖｅｓｔｉｇａｔｉｏｎＬｅｔｔｅｒｓ，ｏｆ２００８，ｄｉｒｅｃｔ２８６（１）：ｖｓ．ｉｎｄｉｒｅｃｔ３９⁃ｉｎｖｏｌｖｅｍｅｎｔ４４．

ｏｆｔｈｅｃ⁃ｔｙｐｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅ［４９］　ＪｕｌｉａｎｓｅｃｏｎｄＳｅｉｄｅｌ，ｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅＭａｒｅｎｃｐｅｒｏｘｉｄａｓｅＨｏｆｆｍａｎｎ，ｏｆＫａｔｉｅＧｅｏｂａｃｔｅｒＥＥｌｌｉｓ，ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓＡｎｔｏｎｉａＳｅｉｄｅｌ，．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，ＴｈｏｍａｓＳｐａｔｚａｌ，２０１２，５１（１３）：ＳｔｅｆａｎＧｅｒｈａｒｄｔ，２７４７⁃２７５６．ＳｅａｎＪＥｌｌｉｏｔｔ，［５０］　ＣｈｉｎｇｔｒａｎｓｆｅｒＬｅａｎｇ，ｐａｔｈｗａｙＬＡｆｏｒＡｄａｍｓ，Ｆｅ（ＩＩＩ）ＫｒｅｄｕｃｔｉｏｎＪＣｈｉｎ，ＫｉｎＰＧｅｏｂａｃｔｅｒＮｅｖｉｎ，ＢｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓＡＭｅｔｈé，Ｊ．ＪｏｕｒｎａｌＷｅｂｓｔｅｒ，ｏｆＭＢａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ，ＬＳｈａｒｍａ，２００５，ＤＲＬｏｖｌｅｙ．１８７（１７）：Ａｄａｐｔａｔｉｏｎ［５１］　Ｙａｎ⁃ＨｕａｉＲＤｉｎｇ，ＫｉｍＫＨｉｘｓｏｎ，ＭｕｋｔａｋＡＡｋｌｕｊｋａｒ，ＭａｒｙＳＬｉｐｔｏｎ，５９１８⁃ｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓｇｒｏｗｎｗｉｔｈＦｅ（ＩＩＩ）ｏｘｉｄｅｏｒＦｅ（ＩＩＩ）ｃｉｔｒａｔｅａｓｔｈｅｅｌｅｃｔｒｏｎＲｉｃｈａｒｄａｃｃｅｐｔｏｒ．ＤＳｍｉｔｈ，ＢｉｏｃｈｉｍｉｃａＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ，ｅｔＢｉｏｐｈｙｓｉｃａＴüｎｄｅ［５２］　Ｐｒｏｔｅｏｍｉｃｓ，ＭｔｏＡｋｌｕｊｋａｒ，２００８，Ｆｅ（ＩＩＩ）ａｎｄＭＶＭｎＣｏｐｐｉ，１７８４（１２）：（ＩＶ）ＣｏｘｉｄｅｓＬｅａｎｇ，１９３５⁃ｂｙＢ１９４１．

ＧｅｏｂａｃｔｅｒＣＫｉｍ，ＭｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓＡＣｈａｖａｎ，ＬａｎｄＡＰｅｒｐｅｔｕａ，ＧｅｏｂａｃｔｅｒｕｒａｎｉｉｒｅｄｕｃｅｎｓＬＧｉｌｏｔｅａｕｘ，Ａ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，Ｌｉｕ，ＤＥＨｏｌｍｅｓ．２０１３，Ｐｒｏｔｅｉｎｓ［５３］　ＱｉａｎＭａｒｏｎｅｙ，ＸＬ，ＧｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓＤｅｒｅｋＴüｎｄｅＲＭｅｓｔｅｒ，Ｌｏｖｌｅｙ．Ｌｅｏｎｏｒ．ＢｉｏｃｈｉｍｉｃａＢｉｏｃｈｅｍｉｃａｌＭｏｒｇａｄｏ，ｅｔＢｉｏｐｈｙｓｉｃａｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎＴｓｕｔｏｍｕＡｒａｋａｗａ，Ａｃｔａ（ＢＢＡ）⁃Ｂｉｏｅｎｅｒｇｅｔｉｃｓ，ｏｆｐｕｒｉｆｉｅｄＭａｎｊｕＯｍｃＳ，ＬＳｈａｒｍａ，ａＫｅｎｇｏＩｎｏｕｅ，ＣｒｉｓｊｏｅＪｏｓｅｐｈ，２０１１，ｃ⁃ｔｙｐｅ１８０７（４）：ｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅ４０４⁃ｒｅｑｕｉｒｅｄ４１２．

ｆｏｒｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｅｃｏｌｏｇｉｃａ．ｃｎ

Ｒｅａｒｄｏｎ，ｔｈｅＮＢｕｔｔ，ＬｉａｎｇＵｎｉｔｅｄＤａｖｉｄＳｈｉ，Ａｌｅｘａｎｄｅｒ

ＳｔａｔｅｓＪｏｆＲｉｃｈａｒｄｓｏｎ．Ａｍｅｒｉｃａ，ＣＭｉｌｌｓ，ＪｉｍＫＦｒｅｄｒｉｃｋｓｏｎ，

ｏｆＣｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｔｈｅＵｎｉｔｅｄＳｔａｔｅｓｏｆａｎｏｆ

ＳｈｉｍｉｎｅｒａｌＬ，ＪｏｈｎＦｅＺａｃｈａｒａ，（ＩＩＩ）ｒｅｓｐｉｒａｔｉｏｎ．ＡｎｄｒｅｗＪ

ｃ⁃ｔｙｐｅ４０６（１）：ｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅ１９⁃３０．

ＮｒｆＢａｎｄ２０１４，ａｃｔ１１１（２）：ｂｅｔｗｅｅｎｈｅｍｅ６１１⁃６１６．ｅｌｅｃｔｒｏｎｉｃＪｏｕｒｎａｌ，２００２，１９（２）：ｂｙＧｅｏｔｈｒｉｘｆｅｒｍｅｎｔａｎｓ．ｄｕｒｉｎｇｒｅｄｕｃｔｉｏｎｏｆｉｎｓｏｌｕｂｌｅＦｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｉｎｖｏｌｖｅｄｉｎＦｅ（ＩＩＩ）ＪＳａｎｄｌｅｒ，Ｊｏｕｒｎａｌ，Ｄｅｒｅｋ２００３，ＲＬｏｖｌｅｙ．

３６９：

Ｇｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ．ＪｏｕｒｎａｌｉｎＦｅ（ＩＩＩ）ｒｅｄｕｃｔｉｏｎｂｙ

ａｎｄＯｌｉｖｅｒＥｉｎｓｌｅ．ＭａｃＡｉｓａ５９２６．ｔｏｄｉｓｒｕｐｔｉｏｎｏｆｔｈｅｅｌｅｃｔｒｏｎＭｅｓｔｅｒ．Ａｃｔａ（ＰｒｏｔｅｏｍｅＢＢＡ）⁃ＰｒｏｔｅｉｎｓｏｆＧｅｏｂａｃｔｅｒ

ａｎｄｉｎｖｏｌｖｅｄ３）：５１５⁃ｉｎｅｌｅｃｔｒｏｎ５３５．

ｔｒａｎｓｆｅｒＣａｒｌｏｓＡＦｅＳａｌｇｕｅｉｒｏ，（ＩＩＩ）ｒｅｄｕｃｔｉｏｎＭｉｃｈａｅｌｉｎＪ

ＬＪｕｌｅａｏｆＰａｕｌＪＲｉｃｈａｒｄｓｏｎ．Ｓｃｉｅｎｃｅｓｒｅｄｕｃｔｉｏｎ２００７，ＢｉｏｃｈｅｍｉｃａｌｉｎＭａｃＡｉｎｓｏｌｕｂｌｅ１５９（Ｐｔ２５５０　生　态　学　报　　　３７卷　

［５４］　ＣｈｉｎｇＬｅａｎｇ，ＱｉａｎＸＬ，ＴüｎｄｅＭｅｓｔｅｒ，ＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ．Ａｌｉｇｎｍｅｎｔｏｆｔｈｅｃ⁃ｔｙｐｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅＯｍｃＳａｌｏｎｇｐｉｌｉｏｆＧｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ．Ａｐｐｌｉｅｄ［５５］　ＴＭｅｈｔａ，ＭＶＣｏｐｐｉ，ＳＥＣｈｉｌｄｅｒｓ，ＤＲＬｏｖｌｅｙ．Ｏｕｔｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｃ⁃ｔｙｐｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓｒｅｑｕｉｒｅｄｆｏｒＦｅ（ＩＩＩ）ａｎｄＭｎ（ＩＶ）ｏｘｉｄｅｒｅｄｕｃｔｉｏｎｉｎ

Ｇｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ．ＡｐｐｌｉｅｄａｎｄＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２００５，７１（１２）：８６３４⁃８６４１．

［５６］　ＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ，ＴｏｓｈｉｙｕｋｉＵｅｋｉ，ＺｈａｎｇＴ，ＮｉｋｈｉｌＳＭａｌｖａｎｋａｒ，ＰｒａｖｉｎＭＳｈｒｅｓｔｈａ，ＫｅｌｌｙＡＦｌａｎａｇａｎ，ＭｕｋｔａｋＡｋｌｕｊｋａｒ，ＪｅｓｓｉｃａＥＢｕｔｌｅｒ，

ＬｕｄｏｖｉｃＧｉｌｏｔｅａｕｘ，Ａｍｅｌｉａ⁃ＥｌｅｎａＲｏｔａｒｕ，ＤａｗｎＥＨｏｌｍｅｓ，ＡｓｈｌｅｙＥＦｒａｎｋｓ，ＲｏｂｅｒｔｏＯｒｅｌｌａｎａ，ＣａｒｌａＲｉｓｓｏ，ＫｅｌｌｙＰＮｅｖｉｎ．Ｇｅｏｂａｃｔｅｒ：ｔｈｅｍｉｃｒｏｂｅｅｌｅｃｔｒｉｃ′ｓｐｈｙｓｉｏｌｏｇｙ，ｅｃｏｌｏｇｙ，ａｎｄｐｒａｃｔｉｃａｌａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎｓ．ＡｄｖａｎｃｅｓｉｎＭｉｃｒｏｂｉａｌＰｈｙｓｉｏｌｏｇｙ，２０１１，５９：１⁃１００．ａｎｄＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２０１０，７６（１２）：４０８０⁃４０８４．

［５７］　ＰＲＰｏｋｋｕｌｕｒｉ，ＹＹＬｏｎｄｅｒ，ＮＥＣＤｕｋｅ，ＭＰｅｓｓａｎｈａ，ＸＹａｎｇ，ＶＯｒｓｈｏｎｓｋｙ，ＬＯｒｓｈｏｎｓｋｙ，ＪＥｒｉｃｋｓｏｎ，ＹＺａｇｙａｎｓｋｉｙ，ＣＡＳａｌｇｕｅｉｒｏ，Ｍ

Ｓｃｈｉｆｆｅｒ．ＳｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆａｎｏｖｅｌｄｏｄｅｃａｈｅｍｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｃｆｒｏｍＧｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓｒｅｖｅａｌｓａｎｅｘｔｅｎｄｅｄ１２ｎｍｐｒｏｔｅｉｎｗｉｔｈｉｎｔｅｒａｃｔｉｎｇｈｅｍｅｓ．ＪｏｕｒｎａｌｏｆＳｔｒｕｃｔｕｒａｌＢｉｏｌｏｇｙ，２０１１，１７４（１）：２２３⁃２３３．

［５８］　Ｂｙｏｕｎｇ⁃ＣｈａｎＫｉｍ，ＣｈｉｎｇＬｅａｎｇ，Ｙａｎ⁃ＨｕａｉＲＤｉｎｇ，ＲｉｃｈａｒｄＨＧｌａｖｅｎ，ＭａｄｄａｌｅｎａＶＣｏｐｐｉ，ａｎｄＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ．ＯｍｃＦ，ａｐｕｔａｔｉｖｅｃ⁃ｔｙｐｅ

ｍｏｎｏｈｅｍｅｏｕｔｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｒｅｑｕｉｒｅｄｆｏｒｔｈｅｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｏｆｏｔｈｅｒｏｕｔｅｒｍｅｍｂｒａｎｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓｉｎＧｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ．ＪｏｕｒｎａｌｏｆＢａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ，２００５，１８７（１３）：４５０５⁃４５１３．

［５９］　ＫｅｎｇｏＩｎｏｕｅ，ＱｉａｎＸＬ，ＬｅｏｎｏｒＭｏｒｇａｄｏ，Ｂｙｏｕｎｇ⁃ＣｈａｎＫｉｍ，ＴüｎｄｅＭｅｓｔｅｒ，ＭｏｕｎｉｒＩｚａｌｌａｌｅｎ，ＣａｒｌｏｓＡ．Ｓａｌｇｕｅｉｒｏ，ＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ．Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ

ａｎｄｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆＯｍｃＺ，ａｎｏｕｔｅｒ⁃ｓｕｒｆａｃｅ，ｏｃｔａｈｅｍｅｃ⁃ｔｙｐｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅｅｓｓｅｎｔｉａｌｆｏｒｏｐｔｉｍａｌｃｕｒｒｅｎｔｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎｂｙＧｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ．ＡｐｐｌｉｅｄａｎｄＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２０１０，７６（１２）：３９９９⁃４００７．

［６０］　ＫｅｎｇｏＩｎｏｕｅ，ＣｈｉｎｇＬｅａｎｇ，ＡｓｈｌｅｙＥＦｒａｎｋｓ，ＴｒｅｖｏｒＬＷｏｏｄａｒｄ，ＫｅｌｌｙＰＮｅｖｉｎ，ＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ．Ｓｐｅｃｉｆｉｃｌｏｃａｌｉｚａｔｉｏｎｏｆｔｈｅｃ⁃ｔｙｐｅｃｙｔｏｃｈｒｏｍｅ［６１］　ＫｅｌｌｙＰＮｅｖｉｎ，Ｂｙｏｕｎｇ⁃ＣｈａｎＫｉｍ，ＲｉｃｈａｒｄＨＧｌａｖｅｎ，ＪｅｓｓｉｃａＰＪｏｈｎｓｏｎ，ＴｒｅｖｏｒＬＷｏｏｄａｒｄ，ＢａｒｂａｒａＡＭｅｔｈé，ＲａｙｍｏｎｄＪＤｉＤｏｎａｔｏＪｒ，ＳｅａｎＦ

ｃｕｒｒｅｎｔｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎｉｎＧｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓｆｕｅｌｃｅｌｌｓ．ＰＬｏＳＯｎｅ，２００９，４（５）：ｅ５６２８．ｏｘｉｄｉｚｉｎｇｐｒｏｔｅｉｎ．ＡｐｐｌｉｅｄａｎｄＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，１９９２，５８（２）：４５０⁃４５４．

ＯｍｃＺａｔｔｈｅａｎｏｄｅｓｕｒｆａｃｅｉｎｃｕｒｒｅｎｔ⁃ｐｒｏｄｕｃｉｎｇｂｉｏｆｉｌｍｓｏｆＧｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ．ＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙＲｅｐｏｒｔｓ，２０１１，３（２）：２１１⁃２１７．

Ｃｏｖａｌｌａ，ＡｓｈｌｅｙＥＦｒａｎｋｓ，ＬｉｕＡＮ，ＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ．Ａｎｏｄｅｂｉｏｆｉｌｍｔｒａｎｓｃｒｉｐｔｏｍｉｃｓｒｅｖｅａｌｓｏｕｔｅｒｓｕｒｆａｃｅｃｏｍｐｏｎｅｎｔｓｅｓｓｅｎｔｉａｌｆｏｒｈｉｇｈｄｅｎｓｉｔｙ

［６２］　ＰＬＣｏｒｓｔｊｅｎｓ，ＪＰＤｅＶｒｉｎｄ，ＰＷｅｓｔｂｒｏｅｋ，ＥＷＤｅＶｒｉｎｄ⁃ＤｅＪｏｎｇ．ＥｎｚｙｍａｔｉｃｉｒｏｎｏｘｉｄａｔｉｏｎｂｙＬｅｐｔｏｔｈｒｉｘｄｉｓｃｏｐｈｏｒａ：ｉｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎｏｆａｎｉｒｏｎ⁃［６３］　ＩｍａｎＡＥｌＧｈｅｒｉａｎｙ，ＤａｎｉｅｌａＢｏｃｉｏａｇａ，ＡｎｔｈｏｎｙＧＨａｙ，ＷｉｌｌｉａｍＣＧｈｉｏｒｓｅ，ＭｉｃｈａｅｌＬＳｈｕｌｅｒ，ＬｅｏｎａｒｄＷＬｉｏｎ．ＩｒｏｎｒｅｑｕｉｒｅｍｅｎｔｆｏｒＭｎ（ＩＩ）［６４］　ＦｒａｎｃｉｓｃｏＪＥｎｇｕｉｔａ，ＬíｇｉａＯＭａｒｔｉｎｓ，ＡｄｒｉａｎｏＯＨｅｎｒｉｑｕｅｓ，ＭａｒｉａＡｒｍéｎｉａＣａｒｒｏｎｄｏ．Ｃｒｙｓｔａｌｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆａｂａｃｔｅｒｉａｌｅｎｄｏｓｐｏｒｅｃｏａｔｃｏｍｐｏｎｅｎｔ：ａ［６５］　Ｍａｒｉｅ⁃ＦｒａｎçｏｉｓｅＨｕｌｌｏ，ＩｖａｎＭｏｓｚｅｒ，ＡｎｔｏｉｎｅＤａｎｃｈｉｎ，ＩｓａｂｅｌｌｅＭａｒｔｉｎ⁃Ｖｅｒｓｔｒａｅｔｅ．ＣｏｔＡｏｆＢａｃｉｌｌｕｓｓｕｂｔｉｌｉｓｉｓａｃｏｐｐｅｒ⁃ｄｅｐｅｎｄｅｎｔｌａｃｃａｓｅ．Ｊｏｕｒｎａｌ［６６］　ＤａｗｎＥＨｏｌｍｅｓ，ＴüｎｄｅＭｅｓｔｅｒ，ＲｅｇｉｎａＡＯ′Ｎｅｉｌ，ＬｏｒｒｉｅＡＰｅｒｐｅｔｕａ，ＭＪｕｌｉａｎａＬａｒｒａｈｏｎｄｏ，ＲｉｃｈａｒｄＧｌａｖｅｎ，ＭａｎｊｕＬＳｈａｒｍａ，ＪｏｙＥＷａｒｄ，

ＫｅｌｌｙＰＮｅｖｉｎ，ＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ．ＧｅｎｅｓｆｏｒｔｗｏｍｕｌｔｉｃｏｐｐｅｒｐｒｏｔｅｉｎｓｒｅｑｕｉｒｅｄｆｏｒＦｅ（ＩＩＩ）ｏｘｉｄｅｒｅｄｕｃｔｉｏｎｉｎＧｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓｈａｖｅｄｉｆｆｅｒｅｎｔｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｐａｔｔｅｒｎｓｂｏｔｈｉｎｔｈｅｓｕｂｓｕｒｆａｃｅａｎｄｏｎｅｎｅｒｇｙ⁃ｈａｒｖｅｓｔｉｎｇｅｌｅｃｔｒｏｄｅｓ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２００８，１５４（５）：１４２２⁃１４３５．ｏｆＢａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ，２００１，１８３（１８）：５４２６⁃５４３０．

ｌａｃｃａｓｅｗｉｔｈｅｎｈａｎｃｅｄｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｉｌｉｔｙｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ．ＪｏｕｒｎａｌｏｆＢｉｏｌｏｇｉｃａｌＣｈｅｍｉｓｔｒｙ，２００３，２７８（２１）：１９４１６⁃１９４２５．ｏｘｉｄａｔｉｏｎｂｙＬｅｐｔｏｔｈｒｉｘｄｉｓｃｏｐｈｏｒａＳＳ⁃１．ＡｐｐｌｉｅｄａｎｄＥｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２００９，７５（５）：１２２９⁃１２３５．

［６７］　ＴｅｅｎａＭｅｈｔａ，ＳｕｓａｎＥＣｈｉｌｄｅｒｓ，ＲｉｃｈａｒｄＧｌａｖｅｎ，ＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ，ＴüｎｄｅＭｅｓｔｅｒ．ＡｐｕｔａｔｉｖｅｍｕｌｔｉｃｏｐｐｅｒｐｒｏｔｅｉｎｓｅｃｒｅｔｅｄｂｙａｎａｔｙｐｉｃａｌｔｙｐｅＩＩ［６８］　ＳｕｓａｎＥＣｈｉｌｄｅｒｓ，ＳｔａｃｙＣｉｕｆｏ，ＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ．ＧｅｏｂａｃｔｅｒｍｅｔａｌｌｉｒｅｄｕｃｅｎｓａｃｃｅｓｓｅｓｉｎｓｏｌｕｂｌｅＦｅ（ＩＩＩ）ｏｘｉｄｅｂｙｃｈｅｍｏｔａｘｉｓ．Ｎａｔｕｒｅ，２００２，４１６［６９］　ＧｅｍｍａＲｅｇｕｅｒａ，ＫｅｖｉｎＤＭｃＣａｒｔｈｙ，ＴｅｅｎａＭｅｈｔａ，ＪｕｌｉｅＳＮｉｃｏｌｌ，ＭａｒｋＴＴｕｏｍｉｎｅｎ，ＤｅｒｅｋＲＬｏｖｌｅｙ．Ｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｅｌｅｃｔｒｏｎｔｒａｎｓｆｅｒｖｉａｍｉｃｒｏｂｉａｌ［７０］　ＳＫｏｌａｐｐａｎ，ＥＮＴｒａｃｙ，ＬＯＢａｋａｌｅｔｚ，ＲＳＭｕｎｓｏｎ，ＬＣｒａｉｇ．Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ，ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ，ｃｒｙｓｔａｌｌｉｚａｔｉｏｎａｎｄｐｒｅｌｉｍｉｎａｒｙｃｒｙｓｔａｌｌｏｇｒａｐｈｉｃａｎａｌｙｓｉｓｏｆ

ＰｉｌＡｆｒｏｍｔｈｅｎｏｎｔｙｐｅａｂｌｅＨａｅｍｏｐｈｉｌｕｓｉｎｆｌｕｅｎｚａｅｔｙｐｅＩＶｐｉｌｕｓ．ＡｃｔａＣｒｙｓｔａｌｌｏｇｒａｐｈｉｃａＳｅｃｔｉｏｎＦ：ＳｔｒｕｃｔｕｒａｌＢｉｏｌｏｇｙａｎｄＣｒｙｓｔａｌｌｉｚａｔｉｏｎＣｏｍｍｕｎｉｃａｔｉｏｎｓ，２０１２，６８（３）：２８４⁃２８７．ｎａｎｏｗｉｒｅｓ．Ｎａｔｕｒｅ，２００５，４３５（７０４５）：１０９８⁃１１０１．（６８８２）：７６７⁃７６９．

ｓｅｃｒｅｔｉｏｎｓｙｓｔｅｍｉｎｖｏｌｖｅｄｉｎｔｈｅｒｅｄｕｃｔｉｏｎｏｆｉｎｓｏｌｕｂｌｅｅｌｅｃｔｒｏｎａｃｃｅｐｔｏｒｓｉｎＧｅｏｂａｃｔｅｒｓｕｌｆｕｒｒｅｄｕｃｅｎｓ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２００６，１５２（８）：２２５７⁃２２６４．

［７１］　ＭａｓａｈｉｋｏＭｏｒｉｔａ，ＮｉｋｈｉｌＳＭａｌｖａｎｋａｒ，ＡｓｈｌｅｙＥＦｒａｎｋｓ，ＺａｒａｔｈＭＳｕｍｍｅｒｓ，ＬｕｄｏｖｉｃＧｉｌｏｔｅａｕｘ，ＡｍｅｌｉａＥＲｏｔａｒｕ，ＣａｍｅｌｉａＲｏｔａｒｕ，ＤｅｒｅｋＲ

Ｌｏｖｌｅｙ．Ｐｏｔｅｎｔｉａｌｆｏｒｄｉｒｅｃｔｉｎｔｅｒｓｐｅｃｉｅｓｅｌｅｃｔｒｏｎｔｒａｎｓｆｅｒｉｎｍｅｔｈａｎｏｇｅｎｉｃｗａｓｔｅｗａｔｅｒｄｉｇｅｓｔｅｒａｇｇｒｅｇａｔｅｓ．ＭＢｉｏ，２０１１，２（４）：ｅ００１５９⁃１１．

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