生物材料导论复习重点

2.生物材料的分类：按来源分可分为：天然材料和合成材料；按生物活性分可分为：生物惰性材料、生物活性材料、生物降解材料。生物复合材料；按材料的组成和结构分为金属材料、非金属材料、高分子材料、复合物材料；按材料功能（临床用途）分为硬组织相容性材料、软组织相容性材料、血液相容性材料，生物降解材料。

3.表面界面效应：随着晶粒尺寸减小，晶界原子占总原子数的百分比快速增加。 4.物质的热效应都有哪些？

热膨胀，热传导，热容，耐热性

5.什么叫荷叶效应，及其在工程中的应用？

荷叶效应是指荷叶表面具有超疏水以及自清洁的特性。由于荷叶具有疏水、不吸水的表面，落在叶面上的雨水会因表面张力的作用形成水珠，水与叶 面 的 接 触 角 (contact angle)会大于140度，只要叶面稍微倾斜，水珠就会滚离叶面。因此，即使经过一场倾盆大雨，荷叶的表面总是能保持干燥；此外，滚动的水珠会顺便把一些灰尘污泥的颗粒一起带走，达到自我洁净的效果。

6.什么叫Young方程？接触角的大小对固体的润湿性能好坏有怎样的关系？ Young方程是描述固气、固液、液气界面自由能γsg，γSL，γLg与接触角θ之间的关系式，亦称润湿方程。

利用接触角的大小可以估计润湿程度：

a< 90°，称为润湿，如：水在玻璃表面上； a > 90°，称为不润湿，如：汞在玻璃表面上；

a＝180°，代表完全不润湿，尚未出现完全不润湿的固体； a＝ 0°，代表完全润湿，如：液体在固体表面的铺展； a < 10°, 为超亲水；a> 150°， 为超疏水。

7.生物复合纤维、叠层复合、含填充剂生物复合纤维、胞状材料的经典案例？举例说明… 生物复合纤维的例子有蝗虫腱，草叶，角，丝。

蝗虫腱是典型的复合纤维材料，其原纤维是几丁质，基体为蛋白质。几丁质由氢键结合，化学性质稳定。几丁质中含有较多的羟基基团，排列周期与氨基酸相同，具有类似β-折叠结构。蛋白质中含有β-折叠区域，与几丁质相互作用，并附着在几丁质上（蛋白质块体呈球状，形成基体并分布于纤维之间）。基体和几丁质之间键合很好，拉伸断裂几乎没有纤维从基体拔出；基体和纤维之间无界面滑移，不会出现应力集中和脆性断裂。纵向模量为11Gpa,纤维体积分数为17%。

干草和角的断裂类似:干草易粉碎，新鲜的草韧性大；含水量大则基体变软，刚度下降，有效的消除应力集中。

天然丝：柔软、强韧的力学性能,蜘蛛喂石墨烯/碳纳米管吐出超强蜘蛛丝. 叠层复合的例子：防弹玻璃（聚碳酸酯纤维层夹在普通玻璃之中）。

含填充剂生物复合纤维：帽贝齿（几丁质和带状革化蛋白质形成牙齿，铁和硅加入，牙齿硬度更硬，韧性更好），帽贝齿：全地球最强韧的生物材料；蠕虫jaws：高抗磨损性能 。

胞状材料的例子：木材（纤维素和木质素）。木材的细胞壁主要是由纤维素、半纤维素和木质素三种成分构成的，它们对细胞壁的物理作用分工有所区别。

纤维素是以分子链聚集成排列有序的微纤丝束状态存在于细胞壁中，赋予木材抗拉强度，起着骨架作用，故被称为细胞壁的骨架物质； 半纤维素以无定形状态渗透在骨架物质之中，借以增加细胞壁的刚性，故被称为基体物质； 木质素是在细胞分化的最后阶段才形成的，它渗透在细胞壁的骨架物质之中，可使细胞壁坚硬，所以被称为结壳物质或硬固物质。木材细胞壁的组织机构分级基本纤丝，微纤丝，纤丝，粗纤丝，薄层，细胞壁层。温度降低，木材的断裂功增加，韧性改善，因为温度降低，有利于水分保持，刚度下降，韧性好，高温下，木材中的抽提物、果胶、半纤维素等会全部或者部分消失，从而引起木材强度损失。8.材料与结构的区别，个人见解？

材料是用来制造物件、器具、构件、机器或者其他产品的那些物质，但是不是所有的物质都可以称为材料，材料是在使用过程中除了基本的损耗外不会不可逆地转化为其他物质。 结构是指组成原子、分子在不同层次上彼此结合的形式、状态和空间结构，材料所具有的某种功能或者性能主要是由材料的结构所决定的。 9几个概念

稳定性：构件承受载荷作用而不发生平衡与变形形式转变的能力。【保持原有平衡形式的能力】刚度：构件承受载荷作用而不发生过大弹性变形的能力。【抵抗变形的能力】看物体是否发生变形

；模量是反映材料力学性能的主要指标之一。它反映材料的抗形变能力。模量越高，表示材料的刚度越高，柔性越差。

强度：构件承受载荷作用而不发生塑性变形或断裂的能力。【抵抗破坏的能力】看物体是否被破坏 .

10.生物硬材料的特点：抵抗外力而不发生延伸或者流变；容易引入微小的力学缺陷（引入裂纹）。硬材料中的缺陷容易导致应力集中，导致脆性断裂。避免材料脆性问题的途径有：裂纹钝化，保护表面层免受伤害。

11.基体的硬化：昆虫表面的刚化：交联，酚的硝化和脱水；胶的硬化，贻贝的足丝状体产生的胶通过脱水固化，并产生酚型交联 。

12. 生物矿物材料是这种由生命系统参与合成的天然的生物陶瓷和生物高分子复合材料，如骨骼、牙齿、珍珠、贝壳和鹿角等。 13.生物矿物化学成分种类？

1.方解石：单斜晶系（菱状晶体）

– 文石：正交晶系（针状晶体聚集成束）

– 球文石：热力学不稳定态（无光淡水珍珠，海绵针，鱼耳石）（球状晶体） – 非晶碳酸钙：热力学不稳定态（植物叶子中的钟乳体） – 一水合碳酸钙 – 六水合碳酸钙

2.磷酸钙 生物矿物中最常见的是磷酸钙类，这些不同形式的磷酸钙与矿物中对应的磷酸钙基本相同。最常见的是磷灰石类，其代表为羟基磷灰石[Ca10(PO4)6(OH)2]，以下简称HA，它的OH被F取代时形成的是氟磷灰石[Ca10(PO4)6F2]。除此之外，还有磷酸八钙、磷酸三钙、二水磷酸氢钙等 3.铁和硅氧化物

14.按照矿物成分癿有序程度/组织方式，可以把生

物材料分为三类：多晶；单晶；非晶/无定形矿物（无定形二氧化硅）

15. 多种含碳酸钙生物材料中的有机大分子分为几类：富含天冬氨酸的糖蛋白或蛋白质；富含丝氨酸和谷氨酸的糖蛋白，富含多糖或蛋白质。

16.大分子也叫框架大分子，常见的框架大分子有软体动物壳中富含甘氨酸和丙氨酸的蛋白质（结构上类似于丝蛋白），骨中的Ⅰ型胶原，甲壳动物中的α－几丁质和软体动物壳中的β－几丁质

17.天然生物矿物为例，并对其中一种从微观结构角度分析其特点。 贝壳和珍珠 薄壳趋于由棱柱结构构成，同时还带有珍珠层或簇叶结构；超薄壳往往由交叉叠片（叠层复合）结构组成。贝壳可能是最原始的薄壳材料，它实际上由低强度的陶瓷组成。贝壳的结构是控制其强度的关键因素。 珍珠及珍珠层由文石晶体与有机基质构成。无机相约占95％，有机基质含３种生物大分子：不可溶的多糖几丁质，呈β折叠片结构；一种富含甘氨酸和丙氨酸的不可溶蛋白质，具有反平行β折叠片结构；一种富含天冬氨酸等酸性氨基酸的可溶蛋白质，同样是β折叠片结构。珍珠具有类似于贝壳珍珠层的叠片累积结构。这种微观结构模式与贝壳珍珠层的差别在于，在贝壳的珍珠层中隔室是沿贝壳的壳面铺排构成层的，而珍珠中珍珠层包围核心物铺排成层。贝壳珍珠层之所以得名，是因为它也具有珍珠光泽。珍珠的成分为文石，具有叠成复合结构。 骨 有机质（骨胶纤维，无定形基质），无机质（羟基磷灰石晶体）

牙和象牙 人类的牙齿是一种基本的生物矿物，具有牙本质以及珐琅质外壳。磷酸盐（牙本质的无机部分主要是碳磷灰石）和有机质（胶质蛋白、弹性蛋白组成，成胶状体）

蛋壳 蛋壳由方解石构成，约占96～98％的体积百分比，其余是有机水合物。有机物质扩展分布于整个壳材料，矿物的断裂面沿壳的厚度方向发化，锥形的表面层结构像贝壳的棱柱层结构.

18. 牙釉质的（七）分级自组装结构 ：第1级：主要矿物：羟基磷灰石晶体；第2 级：羟基磷灰石晶体纳米纤维；第3级：羟基磷灰石晶体纤维；第4级：羟基磷灰石晶体粗纤维；第5级：牙釉柱/釉柱间质连续体 ；第6级：釉柱阵列；第7级：牙釉质 19.生物矿化是一个细胞调制下极为复杂的微组装过程，幵且随生物 种类而变化；这个过程伴随着有机大分子在分子水平上对亍晶体 形核和生长的精细控制. 20. 矿化的热力学定律 21. 生物矿化的四个阶段：

1、有机大分子预组织。在矿物沉积前构造一个有组织的反应环境，该环境决定了无机物成核的位置。

2、界面分子识别。在已形成的有机大分子组装体的控制下，无机物从溶液中析出，化在有机溶液界面处成核。分子识别表现为有机大分子在界面处通过晶格几何特征、静电相互作用、极性、立体化学因素、空间对称性和基质形貌等方面影响和控制无机物成核的部位、结晶物质的选择、晶型、取向及形貌。

3、生长调制。无机相通过晶体生长进行组装得到亚单元，同时在形态、尺寸、取向和结构上受到有机分子组装体的控制。

4、细胞加工。在细胞参与下亚单元组装成高级结构，该阶段是造成天然生物矿化材料与人工材料差别的主要原因。

22.与生物矿化的相关因素？举例说明

生物矿化过程是受基因、蛋白、有机基质和细胞等逐级的复杂分级过程。其中基因缺陷改变骨矿化。基因缺陷的骨骼疾病的形成主要由于骨蛋白异常或磷酸钙盐在胶原纤维上沉积能力遭到破坏。病理特征主要表现为两大类。一类疾病出现“软骨”特性，骨骼易屈服。比

如软骨病等。另一类疾病则相反，往往出现“脆骨”特性，骨骼易脆断。骨形成缺陷症是一类典型的胶原蛋白基因突变的遗传性脆骨病，正常胶原纤维是由刚性的胶原分子按照严格的交互式排列组装而成的。这种排列方式类似于砌墙过程中砖和泥浆的关系。在OI疾病中，形成的胶原纤维或者“弯曲”或者“断裂”， 导致了骨结构的不稳定。并且有二分之一到四分之三的胶原纤维存在缺陷。胶原纤维的缺陷越严重，胶原框架越不牢固，骨形成缺陷越严重。胶原突变对骨强度产生破坏性的影响还有以下几个原因：具有缺陷的胶原框架未能为矿物的沉积提供很好的模板，导致无机矿物沉积出现偶然性。具有缺陷的胶原纤维被体内正常的生理过程所探测并自动消灭，导致骨数量的减少。 成骨细胞本身受到附近异常胶原分子的影响，成骨细胞不能够正常的分泌正常的胶原纤维并把它们释放到细胞外。这样，成骨细胞就充满了大量有缺陷的胶原纤维，而且还不能释放到细胞外，导致了这些成骨细胞难于分泌其它骨蛋白，分化速度低，新骨细胞形成速度大大降低。

胶原分子结构或者数量上的缺陷主要是由于编码胶原的基因突变所致。错误的基因信号使细胞产生了异常的胶原蛋白，组装成缺陷的胶原纤维。 23. 参照生物学功能，按成分和形貌对结构蛋白进行分类,可以分成胶原、丝心蛋白、角蛋白、弹性蛋白、肌球与肌动蛋白和黏连蛋白等 24.胶原的作用：结构作用（成熟的组织），定向作用（发育中组织）独特性质是能形成高强度的不溶性纤维。已知的胶原蛋白中含有两种构象，即三股螺旋和球形。成纤维胶原中基本结构单元即是三股螺旋的原胶原。一个由3条具有左手螺旋的链相互缠绕形成右手超螺旋的 分子。I型胶原是一个长约300 nm、直径约1.5 nm的杆状物，其中三条肽链都具有螺旋构象。所有胶原分子的多肽链中，每个第三残基总是甘氨酸，另两个残基中脯氨酸和羟基脯氨酸出现的频率也很大，即经常出现-gly-X-pro-和-gly-X-hypro-的顺序，其中X代表其他氨基酸残基。

腱的分级结构：原胶原分子，微纤维，亚纤维，胶原纤维，肌腱，肌内膜，腱鞘。 肠的分级结构：原胶原，微原纤维，亚原纤维，微纤维，亚纤维，纤维，纤维束

231.有三类酶可降解胶原，即金属蛋白酶，中性蛋白酶和溶酶体组织蛋白酶。胶原的三股螺旋不受蛋白酶分解，唯一能破坏这三股螺旋的胶原酶是带有钙辅因子的锌蛋白酶。

232.家蚕丝心蛋白主链中包含两个结晶区两个非结晶区为重复单元，共有22个重复单元，丝心蛋白是反平行式的β折叠堆积起来的β-角蛋白。重复周期是0.7nm ，链间以氢键维持，层间以范德华力维系。

233.角蛋白（三股右手a螺旋向左拧成原纤维结构，也就是aa组合的超二级结构）常见于脊柱动物的皮肤，毛发，角和蹄，含有硫或交联的酪氨酸残基，按物种可分为哺乳动物角蛋白，鸟角蛋白，爬虫角蛋白

234.弹性蛋白（延伸率高而弹性模量小）的氨基酸很独特，三分之一为甘氨酸，也含有脯氨酸但是羟基脯氨酸极少且不含羟基赖氨酸和极性氨基酸，弹性蛋白富含非极性脂肪残基，如丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸和异亮氨酸。弹性蛋白形成的螺旋由两种区段组成：一种是富含甘氨酸、脯氨酸和缬氨酸的左手螺旋，一种是富含丙氨酸和赖氨酸的右手螺旋。 235.肌球蛋白尾部有两条重链的棒状部分以双股a螺旋形式组成，头部包括4条轻链和重链的端部，轻链有L1，2，3三种，每一肌球蛋白分子中含有两条相同的L2链，其余两条1,3组合，有三种不同的组合。

236.肌动蛋白有两种形态一种球状或者单体肌动蛋白，一种纤维状肌动蛋白。

237.结构蛋白组装三定律：大分子结合成含有几个不同大小层次的组织，至少4级即分子水平、纳米级、微观级、宏观水平；多层次结构被具有特殊相互作用的界面连接在一起；纤维和层状物组装成有取向的分级复合系统。

238.蛋白质：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。

其组成元素有碳氢氧氮硫和其他微量元素（磷、铁、铜、锌等）；

按其外形可分为：纤维状蛋白质和球状蛋白质（大多数蛋白质属于此类）；按其组成分为简单蛋白质（只由a-氨基酸组成）和缀合蛋白质（简单蛋白和非蛋白成分结合而成）；按其生物功能可分为：活性蛋白和非活性蛋白（保护和支持作用，如胶原蛋白，角蛋白）。蛋白质受酸碱蛋白酶水解成游离的氨基酸（一个碱性胺基和一个酸性羧基）

氨基均连在α-碳原子上，故为α-氨基酸，组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸 。 239.氨基酸在晶体和水溶液中主要以兼性离子形式存在 pH为1-13之间，为兼性离子

pH对氨基酸带电荷正负和数目有影响

pH为1时，全部为阳离子； pH为13时，全部为阴离子 240.组成人体蛋白质的氨基酸都是 L 型，即L-α-氨基酸

L-α-氨基酸（绝大多数） ：氨基位于α-碳原子左边的是L-异构体

D-α-氨基酸（主要存在于微生物中） ：氨基位于α-碳原子右边的是D-异构体 1、立体异构体指分子式相同，但分子中的原子在空间排 列（或称谓构型）不同的化合物。

2、20种氨基酸中有19中标准氨基酸都存在着立体异构体。 甘氨酸因为a-C原子上连有两个H，所以不存在异构体。 3、除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不 对称碳原子，都具有旋光性。

241.调节两性离子（氨基酸、蛋白质等）溶液的pH，使该两性 离子所带的净电荷为零，此时溶液的pH称该两性离子的等 电点（pI）。

在等电点时，氨基酸在电场中既不向正极，也不向负极移 动。

氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀。工业上利用 这一性质提取氨基酸。

242.蛋白质的一级结构是指蛋白质分子从N端到C端的氨基酸排列顺序。主要肽键和二硫键。其全部内容为肽链的个数，残基顺序，二硫键的位置

243.一级结构决定蛋白质的功能：蛋白质有的部分保守性很强，出现更换或者缺失会造成活性改变（镰刀型细胞贫血症）；有的部位必须切除之后，蛋白质分子才显活性（牛胰岛素的激活）

244.维持蛋白质三维空间结构的力有氢键，范德华键，盐键，二硫键，疏水作用。 245.二级结构：

一段多肽链主链的氨基酸残基的空间排布方式 为主链构象，不涉及侧链构象，维持力为氢键。

类型：包括α-螺旋、 β-折叠以及β-转角、无规则卷曲。

246.a螺旋的结构特征：螺旋上升一周包含3.6个氨基酸残基,螺距为0.nm;每个残基沿轴旋转100°；沿轴上升0.15nm；螺旋中氨基酸残基侧链伸向外侧，相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。肽键上C=O氧与它后面(C端）第四个残基上的N-H氢间形成氢键。

247.β-折叠结构要点：

1、多肽链呈锯齿状（或扇面状）排列成比较伸展的结构；

2、其结构靠相邻主链之间的氢键维系（氢键与肽链的长轴接近垂直） 3、有平行式和反平行式两种类型。

1、β-折叠是由两条或多条完全伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。 2、每条肽链称β折叠股或β股。 3、侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R基团交替分布于片层平面两侧。

两条肽链走向一致（N、C端方向相同），称为顺向平行结构，反之，则称为反向平行结构。后者更为稳定。

b-转角结构的一般特征：1、由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成；

2、主链骨架以180°返回折叠； 3、第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的 N-H之间形成氢键； 4、多数由亲水氨基酸残基组成。

无规则卷曲：又称自由卷曲，是指没有一定规律的松散肽链结构。酶的功能部位常常处于这种构象区域。无规卷曲常出现在a-螺旋与a-螺旋、a-螺旋与β-折叠、 β-折叠与β-折叠之间。它是形成蛋白质三级结构所必需的。 有利于形成球状构象。

248.含大量的α-螺旋，β-折叠片，整个分子呈纤维状，起支架和保护作用。分不溶性和可溶性两类。

不溶性纤维状蛋白质主要有： 1、 α-角蛋白 2、 β-角蛋白 3、 胶原蛋白 4、 弹性蛋白

249.蛋白质的三级结构

三级结构是由一个已经具有了某些a-螺旋和/或b折叠区的多肽链折叠成一个紧密包裹的、几乎成球形的空间结构，或称为天然构象。即在一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链和侧链。

主要作用力：三级结构主要是靠氨基酸残基侧链之间的非共价相互作用（主要是疏水作用）维持稳定。氢键和范德华力、二硫键等;

其特点是：含有丰富的二级结构元件；具有明显的折叠层次；分子呈现球状或椭球状； 疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在外表； 分子表面常常有空穴，为配体结合部位（活性中心）。

250.超二级结构和结构域

超二级结构也称为基元，二级结构组合而成的结构，有aa,bab,bb,b-曲折等，示意图有a螺旋-环-a螺旋，bab单位，发夹结构，希腊钥匙。

结构域:在三级结构内分立的、折叠的单位称之结构域，结构域是由几个超二级结构单位组成的。有b=迂回，a/b折叠桶。

251.肌红蛋白由153个氨基酸残基组成的一条多肽链组成的含有一个血红素辅基。

252.蛋白质的四级结构：二个或二个以上具有的三级结构的多肽链(亚基)，彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构 253.四级结构的特点

四级结构的实质是亚基在空间的排列方式；单条多肽组成的蛋白质分子没有四级结构；单独亚基，无生物学功能，当亚基聚合成为具有完整四级结构的蛋白质后，才有功能；亚基聚合的动力:疏水作用、离子键、氢键、 二硫键。按亚基的类型分为：同多聚体蛋白和杂多聚体蛋白 。

2.抗体是四条多肽链结构的四级结构：有IgA/D/E/G/M，其中IgG在血液中含量最丰富。所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链（H）和两条轻链（L）。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端

255.成年人的血红蛋白四级结构：四个亚基;两种类型：两个a亚基和两个β亚基;亚基空间

排布:a和β位于四面体的四个角,隔着一个空腔彼此相向 . 256.蛋白质的分离方法：透析法，盐析法，超速离心分离。

257.蛋白质的沉淀反应：蛋白质在溶液中靠水化膜和双电层保持其稳定性，水化膜和双电层一旦除去，蛋白质胶体溶液的稳定性就被破坏，蛋白质就会从溶液中絮结沉淀下来，此现象即为蛋白质的沉淀作用 可逆沉淀：等电点沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法。不可逆沉淀：加热沉淀，强酸强碱沉淀，重金属盐沉淀，生物碱试剂及某些酸类沉淀

258.变性的本质: 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构 变性蛋白质的特点： A.生物学活性丧失

B.溶解度降低，易于沉淀 C.粘度增加

D.结晶能力消失 E.易被蛋白酶水解

概念： 加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固。此凝块不溶于强酸或强碱中。

24.糖的生物作用：能源，碳源，信息识别，结构成分。糖的定义：多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。

25.结构异构，也称构造异构，是指由于化合物具有不同的原子连接顺序而产生的同分异构现象，与立体异构相对。存在结构异构的化合物互称结构异构体。它们又可分为链异构、位置异构和官能团异构三类

26.顺反异构(Cis-trans isomerism)：也称几何异构(geometric

isomerism)，属于立体异构中结构异构中官能团异构的一种。这种异构一般是由有机化合物结构中，如C=C双键、C≡C叁键、C=N双键、N=N双键或脂环等不能自由旋转的官能团所引起的。

27.不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布，对平面偏振光的偏振面发生不同影响的异构现象，称为旋光异构(optical isomerism)，它所产生的异构体，称为旋光异构体(optical antipodes)

28.构型:原子或基团在空间的相对分布或排列,涉及共价键的断裂。

构象：当单键旋转时，取代基团可能形成不同的立体结构。不涉及共价键的断裂。 29.己糖的环状结构与构象

分多羟基醛、酮开链、半缩醛环状两种形式 天然情况以环状占绝大多数。

30.糖与氨基酸在形成聚合体时表现不同：

(1)侧链在大小、构象、极性、电荷多样性少，无疏水性，有氢键、离子间相互作用 (2)单体间可能的键的种类多、链长，较弱吸引力在互补链中积累。

纤维、弹性固溶胶、粘弹性固溶胶三种重要生物材料都由多糖聚合而成，这三种状态可在一定条件下相互转化

31.维生素分为纤维素和几丁质（壳聚糖、甲壳素）

纤维素（cellulose）是由葡萄糖组成的大分子多糖。不溶于水及一般有机溶剂，是植物细胞壁的主要成分。葡萄糖β（1→4）糖苷键连接而成的无分支的多糖纤维素是自然界中分布最广、含量最多的一种多糖，占植物界碳含量的50%以上。棉花的纤维素含量接近100%，为天然的最纯纤维素来源。一般木材中，纤维素占40～50%，还有10～30%的半纤维素和20～30%的木质素。

甲壳素：甲壳素是一种动物多糖，存在于虾、蟹、昆虫等的壳内和蘑菇、真菌、细菌等细胞

膜内，动物的关节、蹄、足等坚硬部位，被誉为人体的第六生命要素。 32.生物纤维有：维生素，壳聚糖，海藻酸（固溶胶），透明质酸，肝素。

33.蛋白聚糖：由蛋白质和糖胺聚糖通过共价键相连而构成的。蛋白聚糖的种类：（1）大分子聚集型胞外基质蛋白聚糖，如软骨蛋白聚

糖（2）小分子富含亮氨酸胞外基质蛋白聚糖（3）跨膜胞内蛋白聚糖。糖胺聚糖是长而不分支的多糖链，具有羧基和硫酸基，基本结构单元是糖醛酸和乙酰胺基六糖组成的二糖。糖胺聚糖的种类：A、透明质酸 B、硫酸软骨素（硫酸皮肤素）C、硫酸角质素D、硫酸乙酰肝素和肝素。除透明质酸外，糖胺聚糖链的延伸都是在一个与核心蛋白共价连接的连接区（寡糖链）上进行 。

34.糖蛋白：一种或多种糖以共价键连接到肽链上的蛋白质。 形成糖蛋白的单糖的种类

葡萄糖(Glu)；半乳糖(Gal)；甘露糖(Man)；N-乙酰半乳糖胺(GalNAc)；岩藻糖(Fuc)；N-乙酰葡萄糖胺(GlcNAc)；N-乙酰神经氨酸(NeuAc)。

35.现象：将糖胺聚糖加入到胶原蛋白中回影响胶原纤维的形成

原白质中带正电的赖氨酸和精氨酸侧链与多糖中带负电的磺基和羰基离子间有相互作用，控制了胶原纤维的尺寸、方向和生长速度。

细胞外基:胶原，纤维连接蛋白，层粘连蛋白，蛋白聚糖等。其生物学作用：决定细胞形状，控制细胞分化，参与细胞迁移。

36.当细胞在材料表面黏附时，黏附面上按间隙距离可分为三种区域：

焦点黏附：10～20nm缝隙，在细胞铺展的边界可观察到细胞伪足与材料的锚接，这是一种非常强的黏附；紧密接触：30～50nm缝隙，围绕在焦点黏附周围；间接接触：缝隙＞100nm，细胞外基质、液体夹在膜和材料中间。

37.焦点黏附:是细胞的伪足（突起的蒜状或片状）与材料表面上黏附紧密地蛋白分子形成化学结合。细胞伪足上有跨膜蛋白（整连蛋白），蛋白通过纤维黏连蛋白锚接。

38.影响细胞黏附的材料的性质：特别光滑和特别粗糙的材料表面都不利于细胞的粘附，根据细胞类型选择合适的粗糙程度，亲水性表面利于细胞黏附。

39.细胞迁移的过程：细胞前端伸出极状足，极状足突出后，以蛋白质黏附于底部，细胞主体迁移，尾部抽离底部，留下残片。肌动蛋白是细胞爬行的主要物质。 40.细胞迁移的因素：化学成分趋向性，黏附趋向性，趋电性。

41. 能刺激细胞增殖的蛋白或多肽，简称生长因子；而能抑制细胞增殖的则称为抑素。在材料上接枝这些因子就对单细胞过程进行调节。 42.BMP诱导间充质细胞分化为成骨细胞，诱导成骨作用可分为四个时期：趋化期，分化期，骨质形成期和重塑期。

43.用于与生命系统接触和发生相互作用的，并能对其细胞、组织和器官进行诊断治疗、替换修复或诱导再生的一类天然或人工合成的特殊功能材料，亦称生物材料。

44.生物材料的用途：替代损害的器官或者组织；改善或恢复器官功能；用于治疗。（人造牙齿，人造血管，心脏起搏器，人工心脏瓣膜，脊柱修复支架）

45.对生物材料的基本要求：生物相容性（对人体无毒、无刺激、无致畸、致敏、致突变或致癌作用；在体内不被排斥，无炎症，无慢性感染，种植体不致引起周围组织产生局部或全身性反应，具有生物活性；无溶血、凝血反应等），化学稳定性（耐体液侵蚀，不产生有害降解产物；不产生吸水膨润、软化变质；自身不变化），力学条件（足够的静态强度，如抗弯、抗压、拉伸、剪切等；具有适当的弹性模量和硬度；耐疲劳、摩擦、磨损、有润滑性能），其他要求（良好的空隙度，体液及软硬组织易于长入；易加工成形，使用操作方便；热稳定好，高温消毒不变质等性能）

46.通用的生物医用材料有（金属生物医用材料，生物陶瓷，生物医用高分子材料）金属生物医用材料必须是一类生物惰性材料，除应具有良好的力学性能及相关的物理性质外，还必须具有优良的抗生理腐蚀性和组织相容性。已应用于临床的医用金属材料主要有不锈钢、钴基合金钛基合金等三大类。它们主要用于骨和牙等硬组织修复和替换，心血管和软组织修复以及人工器官制造中的结构元件；生物陶瓷可分为惰性生物陶瓷（氧化铝陶瓷），生物活性生物陶瓷，可降解的生物陶瓷，可治疗癌症的生物陶瓷；生物医用高分子材料指用于生物体或者治疗过程的高分子材料。按来源可分为天然高分子材料和人工合成高分子材料优点：强度与硬度较低，可作为软组织替代物；不发生生理腐蚀；制作上易于成型 缺点：可能会因体液或血液中的多种离子、蛋白质和酶的作用而导致聚合物断链、降解；耐磨损、蠕变等性能也不如金属材料。（眼镜，人工心脏，人工肾，人工关节）